Titre original :

Amélioration d'un procédé de production d'un concentré de protéines blanches de luzerne semi-industriel et valorisation du concentré protéique dans le domaine des adhésifs et des nutraceutiques

Mots-clés en français :
  • Protéines -- Adhésivité

  • Luzerne
  • Protéines végétales
  • Antihypertenseurs
  • Enzyme de conversion de l'angiotensine
  • Hydrolysats de protéines
  • Médicaments protéiques
  • Protéines végétales dans l'alimentation
  • Ribulose bisphosphate carboxylase
  • Langue : Français
  • Discipline : Stratégies d'exploitation des fonctions biologiques
  • Identifiant : 2005LIL10082
  • Type de thèse : Doctorat
  • Date de soutenance : 01/01/2005

Résumé en langue originale

La société VIRIDIS développe un procédé industriel d'extraction de protéines blanches de luzerne. Les objectifs de cette thèse étaient l'amélioration du rendement d'extraction en protéine du procédé, l'augmentation de la solubilité du concentré protéique et sa valorisation dans le domaine des adhésifs et des nutraceutiques. L'étude de l'effet du traitement thermique sur les protéines blanches a permis d'améliorer le rendement d'extraction en protéines de façon satisfaisante. En revanche, l'amélioration de la solubilité du CPBL s'est révélée inapplicable industriellement Une formulation à base d'hydrolysat pepsique de CPBL et d'urée présente une force d'adhésion équivalente à un adhésif protéique du commerce. Enfin, un hydrolysat de CPBL obtenu en REM présente une activité antihypertensive in vivo. Cette activité biologique peut être due à la présence du peptide inhibiteur de l'ECA, VW, ou à la présence de peptides à activité opioïdes, mis en évidences dans l'hydrolysat.

  • Directeur(s) de thèse : Dhulster, Pascal

AUTEUR

  • Kapel, Romain
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