Chez Chlamydomonas reinhardtii, l'approvisionnement en substrat par l'ADP-glucose pyrophosphorylase conditionne à la fois la quantité et la structure de l'amidon
- Langue : Français
- Discipline : Sciences de la vie
- Identifiant : Inconnu
- Type de thèse : Doctorat
- Date de soutenance : 01/01/1996
Résumé en langue originale
-EGALEMENT LA STRUCTURE DE L'AMIDON SYNTHETISE PAR LE 3-PHOSPHOGLYCERATE ; ELLE RESTE CEPENDANT INHIBEE PAR L'ORTHOPHOSPHATE. CES CARACTERISTIQUES EXPLIQUENT LE FAIBLE NIVEAU D'ACCUMULATION D'AMIDON, ESTIME A 10% DE CELUI DE LA SOUCHE SAUVAGE. LE CLONAGE DE L'ADN COMPLEMENTAIRE DU GENE CODANT LA GRANDE SOUS-UNITE A PERMIS DE DETERMINER QUE LES LOCI STA6 ET STA1 CORRESPONDENT AUX GENES CODANT RESPECTIVEMENT LA GRANDE ET LA PETITE SOUS-UNITE DE L'ADP-GLC PYROPHOSPHORYLASE. EN L'ABSENCE DE LA PETITE SOUS-UNITE, LA GRANDE RESTE FONCTIONNELLE. SON ACTIVITE CONDUIT A LA SYNTHESE DE L'AMIDON RESIDUEL DES SOUCHES PORTEUSES DES MUTATIONS STA1-1 ET STA1-2::ARG7. PAR CONTRE, LA PETITE SOUS-UNITE SEULE SEMBLE INACTIVE. L'ETUDE DE LA STRUCTURE DE CES AMIDONS RESIDUELS MONTRE QUE L'ALTERATION DE LA SYNTHESE DE L'ADP-GLC SE TRADUIT PAR LA DISPARITION DE LA FRACTION LINEAIRE (AMYLOSE) ET PAR UN ENRICHISSEMENT DE L'AMYLOPECTINE EN CHAINES TRES COURTES. LA DISPONIBILITE EN NUCLEOTIDE-SUCRE (L'ADP-GLUCOSE) CONTROLE DONC NON SEULEMENT LA QUANTITE MAIS LA SYNTHESE D'ADP-GLUCOSE PAR L'ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE CONSTITUE L'ETAPE LIMITANTE DE L'EDIFICATION DU GRAIN D'AMIDON. TROIS SOUCHES MUTANTES DEFECTUEUSES POUR CETTE ACTIVITE ENZYMATIQUE ONT ETE ISOLEES CHEZ CHLAMYDOMONAS REINHARDTII. LA MUTATION STA6-1::ARG7 CONDUIT A LA CHUTE DE L'ACTIVITE DE L'ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE SOUS LE SEUIL DE DETECTION EN MEME TEMPS QU'A UN EFFONDREMENT DE LA QUANTITE D'AMIDON A 0,1% DE LA QUANTITE DOSEE CHEZ LA SOUCHE SAUVAGE. LES MUTATIONS DANS LE GENE STA1 (MUTATION RX STA1-1 ET INSERTION STA1-2::ARG7) ABOUTISSENT ELELS AUSSI A LA DEFECTUOSITE DE L'ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE. LES SOUCHES CONCERNEES PRESENTENT UN PHENOTYPE BEAUCOUP MOINS MARQUE. L'ACTIVITE RESIDUELLE EST EQUIVALENTE A CELLE DE L'ENZYME SAUVAGE MESUREE IN VITRO EN ABSENCE DE 3-PHOSPHOGLYCERATE, SON ACTIVATEUR ALLOSTERIQUE. L'ETUDE DES PROPRIETES CINETIQUES DE L'ENZYME PURIFIEE CHEZ LA SOUCHE PORTEUSE DE LA MUTATION STA1-1 MONTRE QUE L'ENZYME EST INSENSIBLE A L'ACTIVATION-
AUTEUR
- Vandenkoornhuyse, Nathalie