Université Lille1 - Sciences et Technologies Chez Chlamydomonas reinhardtii, l'approvisionnement en substrat par l'ADP-glucose pyrophosphorylase conditionne à la fois la quantité et la structure de l'amidon Control of starch composition and structure through substrate supply in the monocellular alga chlamydomonas reinhardtii 572.566 Glucose Amidons Chlamydomonas reinhardtii Text Electronic Thesis or Dissertation fr -EGALEMENT LA STRUCTURE DE L'AMIDON SYNTHETISE PAR LE 3-PHOSPHOGLYCERATE ; ELLE RESTE CEPENDANT INHIBEE PAR L'ORTHOPHOSPHATE. CES CARACTERISTIQUES EXPLIQUENT LE FAIBLE NIVEAU D'ACCUMULATION D'AMIDON, ESTIME A 10% DE CELUI DE LA SOUCHE SAUVAGE. LE CLONAGE DE L'ADN COMPLEMENTAIRE DU GENE CODANT LA GRANDE SOUS-UNITE A PERMIS DE DETERMINER QUE LES LOCI STA6 ET STA1 CORRESPONDENT AUX GENES CODANT RESPECTIVEMENT LA GRANDE ET LA PETITE SOUS-UNITE DE L'ADP-GLC PYROPHOSPHORYLASE. EN L'ABSENCE DE LA PETITE SOUS-UNITE, LA GRANDE RESTE FONCTIONNELLE. SON ACTIVITE CONDUIT A LA SYNTHESE DE L'AMIDON RESIDUEL DES SOUCHES PORTEUSES DES MUTATIONS STA1-1 ET STA1-2::ARG7. PAR CONTRE, LA PETITE SOUS-UNITE SEULE SEMBLE INACTIVE. L'ETUDE DE LA STRUCTURE DE CES AMIDONS RESIDUELS MONTRE QUE L'ALTERATION DE LA SYNTHESE DE L'ADP-GLC SE TRADUIT PAR LA DISPARITION DE LA FRACTION LINEAIRE (AMYLOSE) ET PAR UN ENRICHISSEMENT DE L'AMYLOPECTINE EN CHAINES TRES COURTES. LA DISPONIBILITE EN NUCLEOTIDE-SUCRE (L'ADP-GLUCOSE) CONTROLE DONC NON SEULEMENT LA QUANTITE MAIS LA SYNTHESE D'ADP-GLUCOSE PAR L'ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE CONSTITUE L'ETAPE LIMITANTE DE L'EDIFICATION DU GRAIN D'AMIDON. TROIS SOUCHES MUTANTES DEFECTUEUSES POUR CETTE ACTIVITE ENZYMATIQUE ONT ETE ISOLEES CHEZ CHLAMYDOMONAS REINHARDTII. LA MUTATION STA6-1::ARG7 CONDUIT A LA CHUTE DE L'ACTIVITE DE L'ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE SOUS LE SEUIL DE DETECTION EN MEME TEMPS QU'A UN EFFONDREMENT DE LA QUANTITE D'AMIDON A 0,1% DE LA QUANTITE DOSEE CHEZ LA SOUCHE SAUVAGE. LES MUTATIONS DANS LE GENE STA1 (MUTATION RX STA1-1 ET INSERTION STA1-2::ARG7) ABOUTISSENT ELELS AUSSI A LA DEFECTUOSITE DE L'ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE. LES SOUCHES CONCERNEES PRESENTENT UN PHENOTYPE BEAUCOUP MOINS MARQUE. L'ACTIVITE RESIDUELLE EST EQUIVALENTE A CELLE DE L'ENZYME SAUVAGE MESUREE IN VITRO EN ABSENCE DE 3-PHOSPHOGLYCERATE, SON ACTIVATEUR ALLOSTERIQUE. L'ETUDE DES PROPRIETES CINETIQUES DE L'ENZYME PURIFIEE CHEZ LA SOUCHE PORTEUSE DE LA MUTATION STA1-1 MONTRE QUE L'ENZYME EST INSENSIBLE A L'ACTIVATION- application/pdf 1 : 1 Mo https://pepite-depot.univ-lille.fr/LIBRE/Th_Num/1996/50376-1996-33.pdf Vandenkoornhuyse Nathalie 1900-01-01 117966193 1996LIL10013 1996-01-01 Sciences de la vie Université Lille1 - Sciences et Technologies 026404184 Doctorat non oui ddc:570 ASCII PDF 9999