Titre original :

Functional conformational protein dynamics studied by solution and solid-state NMR spectroscopy

Titre traduit :

Dynamique conformationnelle fonctionnelle des protéines étudiée par résonance magnétique nucléaire en solution et en état solide

Mots-clés en français :
  • Protéines intrinsèquement désordonnées

  • Protéines -- Conformation
  • Spectroscopie de la résonance magnétique nucléaire
  • Protéines membranaires
  • Canaux ioniques
  • Protéines bactériennes
  • Membranes lipidiques
  • Transport biologique
  • Langue : Anglais
  • Discipline : Sciences naturelles
  • Identifiant : Inconnu
  • Type de mémoire : Habilitation à diriger des recherches
  • Date de soutenance : 12-12-2017

Résumé en langue originale

Les protéines sont des entités dynamiques dont les mouvements couvrent une large échelle de temps, et elles se situent dans un environnement complexe. Pour comprendre leurs fonctions, la connaissance de leur structure tridimensionnelle à l'échelle atomique est nécessaire. Toutefois, des informations sur leur dynamique et sur les conformations alternatives qu’elles peuvent adopter, obtenues idéalement dans des conditions proches de leur environnement naturel, sont essentielles pour arriver à une description fonctionnelle complète. La spectroscopie RMN est bien adaptée pour obtenir ce type d'informations. Je présenterai ici des projets de recherche, antérieurs et actuels, où j’ai utilisé la spectroscopie RMN sur des protéines membranaires ou désordonnées, dont des canaux ioniques et des protéines virales, afin de décrire leurs paysages conformationnels, leurs dynamiques, et leurs interactions, dans une membrane lipidique ou en solution. Des projets futurs visant à étudier des états, jusqu'ici non caractérisés, de canaux ioniques, ainsi que des régions intracellulaires désordonnées de protéines membranaires seront également discutés.

Résumé traduit

Proteins are dynamic entities, moving on a wide range of time scales and within a complex environment. To understand their function, knowledge of their three-dimensional structures at atomic resolution is required; however, complementary information about their motions and alternative accessible conformations, ideally under native-like conditions, is essential to obtain a complete picture. NMR spectroscopy is well suited to provide this kind of information. I will present previous and current research projects in which I have applied solid- and solution-state NMR spectroscopy to membrane and disordered proteins, including ion channels and viral proteins, in order to describe their conformational landscape, dynamics, and binding interactions in the lipid membrane and in solution. Future research projects aiming at so far uncharacterized ion channel states and disordered intracellular regions of membrane proteins will be discussed.

  • Directeur(s) de thèse : Landrieu, Isabelle
  • Laboratoire : Unité de glycobiologie structurale et fondamentale (UGSF)
  • École doctorale : École doctorale de Biologie-Santé (Lille)

AUTEUR

  • Schneider, Robert
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