• Langue : Français
• Discipline : Sciences naturelles. Biologie
• Identifiant : Inconnu
• Type de mémoire : Habilitation à diriger des recherches
• Date de soutenance : 01/01/2006

Résumé en langue originale

Les modifications post-traductionnelles des protéines sont des facteurs essentiels de la modulation de leur activité biologique. Leur nature ainsi que leur représentation peuvent être profondément affectées lors de pathologies. L'une des modifications post-traductionnelles les plus communes implique la fixation covalente d'une chaîne glycannique sur la protéine. L'étude structurale de ces chaînes glycanniques demeure une difficulté majeure au sens où la complexité résulte, non seulement de la diversité des monosaccharides et de leur enchaînement, mais également du nombre de sites de glycosylation, de l'hétérogénéité glycannique par site et de la nature N- ou O-glycannique qui leurs sont associés. C'est pourquoi comprendre comment la glycosylation affecte les activités et les fonctions des protéines notamment lors de pathologies représente un défi majeur. A travers nos travaux scientifiques, nous montrerons que la spectrométrie de masse est l'une des techniques les plus puissantes pour l'étude structurale de glycoconjugués.