Université Lille1 - Sciences et Technologies Développement de stratégies de glycomique pour l'étude de la glycosylation de glycoprotéines 572.6 Protéines Relations structure-activité Spectroscopie de masse Glycoprotéines Sites actifs (biochimie) Oligosaccharides Protéines Modifications posttraductionnelles Glycosylation Text Electronic Thesis or Dissertation fr Les modifications post-traductionnelles des protéines sont des facteurs essentiels de la modulation de leur activité biologique. Leur nature ainsi que leur représentation peuvent être profondément affectées lors de pathologies. L'une des modifications post-traductionnelles les plus communes implique la fixation covalente d'une chaîne glycannique sur la protéine. L'étude structurale de ces chaînes glycanniques demeure une difficulté majeure au sens où la complexité résulte, non seulement de la diversité des monosaccharides et de leur enchaînement, mais également du nombre de sites de glycosylation, de l'hétérogénéité glycannique par site et de la nature N- ou O-glycannique qui leurs sont associés. C'est pourquoi comprendre comment la glycosylation affecte les activités et les fonctions des protéines notamment lors de pathologies représente un défi majeur. A travers nos travaux scientifiques, nous montrerons que la spectrométrie de masse est l'une des techniques les plus puissantes pour l'étude structurale de glycoconjugués. application/pdf 1 : 1 Mo https://pepite-depot.univ-lille.fr/RESTREINT/HDR/2006/50376-2006-120.pdf Morelle Willy 1900-01-01 111045819 2006-01-01 Sciences naturelles. Biologie Université Lille1 - Sciences et Technologies 026404184 HDR non oui Michalski Jean-Claude 060582448 ddc:570 ASCII PDF 9999 restriction 2012-01-01 9999-01-01 restriction 2012-01-01 9999-01-01