• Langue : Français
• Discipline : Biochimie Stratégie d'exploitation des fonctions biologiques
• Identifiant : 2006LIL10058
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/2006

Résumé en langue originale

La pepsine de porc est immobilisée sur un nouveau support minéral: l'alumine acide fonctionnalisée par la phosphoéthanolamine afin de diminuer l'adsorption des peptides produits au cours de l'hydrolyse de l'hémoglobine bovine. Ce support modifié avec la pepsine insolubilisée permet d'obtenir des cinétiques d'hydrolyse de l'hémoglobine proche de l'hydrolyse réalisée en catalyse homogène, où la pepsine est libre en solution, et de réduire l'adsorption des peptides. Le support modifié avec la pepsine immobilisée a était utilisé pour la mise au point d'un réacteur ouvert biphasique de type solide/liquide (CSTR), couplé ultérieurement à un extracteur biphasique liquide/liquide afin de réaliser l'extraction sélective des deux hémorphines, la LVVh-7 et la VVh- 7. Le solvant d'extraction est le butan-2-ol. Cela a permit d'obtenir un rendement d'extraction de 11 % pour la LVVh-7 et de 18% pour la VVh-7. Ensuite, afin d'optimiser l'extraction sélective de ces deux peptides par le solvant organique à partir d'hydrolysats d'hémoglobine, des recherches sont menées sur l'extraction sélective des deux hémorphines assistée par la formation de paires d'ions hydrophobes. De cette fois-ci, le solvant d'extraction est représenté par l'octan-1-ol et comme agent formateur de paires d'ions est utilisé le décanesulfonate. Les essais ont était réalisées à partir à la fois des solutions pures de peptides et d'un hydrolysat d'hémoglobine à différents rapport molaire: peptides / agent surfactant, et à tout les trois domaines de pH. Les résultats montre que la présence de l'agent formateur de paires d'ions était indispensable à l'extraction des ces deux peptides par le solvant et ainsi que le pH acide favorise leur extraction.