• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/2006

Résumé en langue originale

A l'heure de la protéomique, la spectrométrie de masse s'est révélée un outil puissant pour la recherche et l'identification des biomolécules à partir d'échantillons purifiés. Une nouvelle ère s'ouvre, avec l'imagerie MALDI, permettant en plus la localisation de biomolécules telles que les peptides, les protéines ou les lipides au sein des tissus. Des développements cruciaux restent encore à réaliser pour améliorer les performances de cette technologie. Dans ce contexte, nous nous sommes tout d'abord intéressés à la mise au point de nouveaux protocoles adaptés à l'analyse directe et l'imagerie par spectrométrie de masse de petits organismes en particulier la sangsue Hirudo medicinalis. Ce modèle est particulièrement intéressant du point de vue des phénomènes de régénération nerveuse et nous avons débuté des études sur les lipides pouvant y être impliqués. Le deuxième point abordé est l'étude des apports de la métallisation pour la spectrométrie de masse. Tout d'abord un dépôt métallique sur des lames histologiques permet à la fois une corrélation des informations morphologiques obtenues en microscopie optique avec les images moléculaires d'IMS. La métallisation de l'échantillon quand à elle, a permis de supprimer les décalages de pics vers les plus hauts rapports m/z, d'obtenir des spectres MALDI de meilleures qualités et grâce à une reproductibilité plus importante entre 2 spectres, de produire des images MALDI de plus grandes qualités. Enfin, une partie des développements a été dédiée à la possibilité d'améliorer la résolution de l'image grâce à l'utilisation d'un système permettant de diminuer la zone accessible au laser.