• Langue : Français
• Discipline : Biologie et santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/2002

Résumé en langue originale

L'uréase est une métallo-enzyme à nickel très répandue chez les procaryotes. Elle catalyse l'hydrolyse de l'urée en ions ammonium et carbamate. Sa biogénèse implique des gènes de structure dont les produits donnent naissance, après assemblage, à une enzyme inactive et des gènes auxiliaires qui codent des protéines activant l'apouréase par fixation de nickel. Yersinia pseudotuberculosis et Yersinia enterocolitica produisent une uréase dont la synthèse est régie par trois gènes de structure et quatre gènes auxiliaires orientés dans la même direction sur le chromosome. Yersinia pestis possède un locus ure homologue et nous avons démontré qu'il est très proche de celui de Y. pseudotuberculosis. Nous avons caractérisé l'environnement génétique en amont et en aval du locus ure de Y. pseudotuberculosis. Un opéron constitué de cinq gènes est présent et code untransporteur de nickel de type ABC. Le dernier gène du locus ure précède yut qui code un transporteur spécifique d'urée d'un nouveau type. Ce dernier est lui-même suivi de ureH qui spécifie un autre transporteur de nickel. Des gènes très fortement homologues à ynt, yut et ureH encadrent également le locus uréase de Y. pestis et Y. enterocolitica. Bien que Y. pestis soit pourvue du même équipement génétique que Y. pseudotuberculosis, cette bactérie n'est pas uréolytique. Nous avons montré que ce phénotype résulte d'une mutation ponctuelle dans ureD, à l'origine d'une protéine ureD tronquée qui est dépourvue d'activité biologique.