Titre original :

Relation entre structure et fonctions des glucanes périplasmiques osmorégulés chez les Protéobactéries

  • Langue : Français
  • Discipline : Sciences de la vie et de la santé
  • Identifiant : Inconnu
  • Type de thèse : Doctorat
  • Date de soutenance : 01/01/2001

Résumé en langue originale

Les glucanes périplasmiques osmorégulés (OPG) sont des composants intrinsèques de l'enveloppe des Protéobactéries. Rhodobacter sphaeroides produit des OPG cycliques [bêta]-1,2 avec une liaison [alpha]-1,6 qui peuvent être substitués par des résidus de succinyle et d'acétyle. L'inactivation du gène opgC par insertion de transposon conduit à la production d'OPG neutres dépourvus de la substitution par les résidus de succinyle. En amont d'opgC et organisés en opéron avec celui-ci, trois gènes, opgGIH, ont été identifiés ; ces gènes sont nécessaires à la synthèse du squelette glucanique. Les protéines OpgG et OpgH présentent de fortes similitudes avec les produits des gènes qui gouvernent la synthèse des OPG linéaires branchés [bêta]-1,2, [bêta]-1,6 chez les Entérobacteries. L'expression hétérologue des gènes opgIHC chez Escherichia coli induit la synthèse de glucanes linéaires de plus grande taille et partiellement substitués par des résidus de succinyle. L'entérobacterie phytopathogène, Erwinia chrysanthemi, synthétise des OPG substitués par des résidus de succinyle et d'acétyle. Cette substitution dépend des conditions de culture. Les mutants déficients dans la synthèse des OPG présentent un phénotype pléiotrope (sécrétion réduite d'exo-enzymes, sensibilité aux sels biliaires, motilité réduite) et ne sont plus virulents. Ces phénotypes ont permis d'isoler des pseudo-révertants. Les mutations additionnelles restaurent à divers degrés le comportement de la souche sauvage.

  • Directeur(s) de thèse : Bohin, Jean-Pierre

AUTEUR

  • Cogez, Virginie
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