• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : 2001LIL10007
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/2001

Résumé en langue originale

Les protozoaires du genre Plasmodium sont responsables d'une parasitose chez l'homme appelée paludisme. Cette parasitose affecte un grand nombre d'individus et pose un important problème de santé publique, notamment dans les pays tropicaux. Les glycoconjugués du parasite apparaissent potentiellement intéressants comme nouvelle voie de recherche concernant la mise au point de médicaments afin d'éradiquer cette maladie. En effet, le rôle important des glycoconjugués a été démontré chez d'autres protozoaires. Toutefois, les études concernant la structure des glycoconjugués ainsi que leur biosynthèse chez les parasites du genre Plasmodium restent peu nombreuses et très controversées. En effet, les difficultés liées à l'étude des glycoconjugués de la phase endo-érythrocytaire de Plasmodium falciparum proviennent de leur faible quantité et surtout de leur contamination par des glycoconjugués des cellules hôtes. Pour résoudre ces difficultés, nous avons eu recours à des marquages métaboliques de ces glycoconjugués. Les analyses que nous avons réalisées sur les oligosaccharides libérés des glycoprotéines parasitaires préalablement fractionnées sur différentes colonnes de lectines immobilisées, ont permis de caractériser la présence de O-glycannes, de type O-GlcNacglycosylprotéines mais aussi de O-glycannes plus classiques dont la structure exacte reste à définir. Ce même type d'analyses, nous a permis de préciser la structure des N-glycannes présent sur les glycoprotéines parasitaires. Ces N-glycannes sont de type N-acétyllactosaminique biantennés, avec aussi des structures beaucoup plus complexes. D'autre part, les analyses physico-chimiques des fractions renfermant des glycolipides parasitaires ont permis de caractériser la présence d'intermédiaires glycolipidiques impliqués dans la biosynthèse de ces N-glycannes. Enfin, les études réalisées sur certaines fractions glycolipidiques nous révèlent l'existence de glycannes associés à des ancrages GPI, toutefois leurs structures restent à être précisées.