• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/2000

Résumé en langue originale

Au cours de la deuxieme division de meiose, les ovocytes de xenope arretent naturellement leur cycle cellulaire en metaphase. Ceci est du a l'activite du facteur cytostatique (csf) qui fait intervenir plusieurs kinases (c-mos, mapk, p90 r s k, cdk2). L'arret metaphasique est associe a une activite mpf (cdk1/cycline b) elevee. Ces activites kinasiques chutent lors de la fecondation ou d'une activation parthenogenetique induite par le calcium. Nous avons utilise des inhibiteurs de kinases ou de phosphatases afin de mieux comprendre les mecanismes regulant tant le blocage metaphasique que sa levee. La 6-dimethylaminopurine (6-dmap), inhibiteur de kinases a large spectre, leve le blocage metaphasique tandis que des inhibiteurs plus specifiques de cdks, l'olomoucine et la roscovitine, en sont incapables. Les effets de la 6-dmap ont ete compares avec ceux de l'ionophore calcique a23187. La formation d'un pronucleus est observee dans les deux cas. L'ionophore induit l'inactivation de mapk, la proteolyse des cyclines b et de c-mos. Dans les ufs traites par la 6-dmap, mapk s'inactive plus rapidement, les cyclines b sont stables tandis que c-mos est degradee. Bien que la 6-dmap declenche tardivement une liberation transitoire de calcium, celle-ci n'est pas responsable de la degradation de c-mos. L'injection de molybdate d'ammonium, inhibiteur de tyrosine phosphatases, empeche la levee du blocage metaphasique induite par a23187. Les ovocytes subissent l'exocytose des granules corticaux mais cdk1 et mapk ne sont pas inactivees, c-mos et la cycline b ne sont pas degradees. La proteolyse de c-mos serait induite par une dephosphorylation consecutive a la chute de l'activite mpf. En outre, une tyrosine phosphatase serait impliquee en aval du signal calcique