• Langue : Français
• Discipline : Génétique microbienne
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1999

Résumé en langue originale

Nous savons maintenant que les enzymes de débranchement participent de manière active à la biosynthèse de l'amidon que ce soit pour former la structure finale en grappe de l'amylopectine ou pour prévenir la synthèse d'un polysaccharide soluble dans les plastes des cellules. Dans ce travail, nous décrivons une nouvelle mutation chez Chlamydomonas reinhardtii entraînant un effondrement de la synthèse d'amidon ainsi que des modifications structurales majeures du polysaccharide résiduel. De plus, cette défectuosité s'accompagne d'une accumulation de malto-oligosaccharides linéaires. Cette mutation ségrége avec l'absence d'une alpha-1,4 glucanotransférase, encore appelée enzyme disproportionnante (enzyme D). Bien que l'enzyme D transfère des chaînes de glucoses liés en alpha-1,4 provenant d'un donneur sur des malto-oligosaccharides accepteurs plus courts, nous montrons que l'enzyme catalyse aussi in vitro le transfert de malto-oligosaccharides sur les chaînes externes de l'amylopectine. Nous proposons, par conséquent, que l'enzyme D joue un rôle clef dans la biosynthèse de l'amidon. Celle-ci métabolise les malto-oligosaccharides libérés par les enzymes de débranchement, soit en les réincorporant sur les chaînes externes du précurseur de l'amylopectine (la préamylopectine), soit en facilitant leur dégradation par les voies hydrolytiques et phosphorolytiques.