Titre original :

Caractérisation biochimique et moléculaire d'inhibiteurs de sérine protéases de la sangsue theromyzon tessulatum : détermination de leur activité biologique

  • Langue : Français
  • Discipline : Sciences de la vie et de la santé
  • Identifiant : Inconnu
  • Type de thèse : Doctorat
  • Date de soutenance : 01-01-1998

Résumé en langue originale

La prevention des maladies cardio-vasculaires, premieres causes de mortalite dans les pays industrialises, fait appel a des agents antithrombotiques et/ou thrombolytiques. Les animaux hematophages representent l'une des sources potentielles de ces substances. En effet, leur longue coevolution avec leur hote a conduit a la selection de molecules anticoagulantes particulierement efficaces. Les secretions des glandes salivaires de la sangsue rhynchobdelle niveaux differents pour prevenir la coagulation du sang ingere : la therostasine, inhibiteur du facteur xa, et la theromine, inhibiteur de la thrombine. Cette sangsue produit egalement d'autres inhibiteurs de serine proteases agissant sur la matric extracellulaire : la cytine, inhibiteur de la chymotrypsine, la therine et la tessuline, inhibiteurs de la trypsine. Alors que chez la sangsue l'un de leur role est vraisemblablement de prevenir la degradation du sang ingere en inhibant les proteases leucocutaires, les premiers resultats in vitro montrent qu'ils sont aussi capables de moduler la reaction inflammatoire chez l'hoet. Toutes ces substances ont ete purifiees, leur sequence peptidique etablie et leur activite a ete precisee. Il s'agit dans tous les cas de molecules originales. Le cribalge d'une banque d'adnc realisee a partir de parties anterieures de t.tessulatum, a conduit a l'isolement de l'adnc de la therostasine et de plusieurs clones susceptibles de contenir l'adnc de la therine et de la cytine.

  • Directeur(s) de thèse : Salzet, Michel

AUTEUR

  • Chopin, Vincent
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