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<dc:title xml:lang="fr">Préparation à l'échelle pilote d'un hydrolysat d'hémoglobine bovine enrichi en fer héminique soluble, destiné au traitement de la carence en fer
: caractérisation des interactions moléculaires au sein de l'hydrolysat</dc:title>
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<dcterms:abstract xml:lang="fr">Cette etude decrit la fabrication d'un hydrolysat enrichi en fer heminique soluble, destine au traitement des carences en fer. L'heme soluble est obtenu par hydrolyse pepsique de l'hemoglobine bovine a ph 4 et 40c, suivie d'une etape d'enrichissement par ultrafiltration et d'un sechage par atomisation. La teneur en fer de l'hydrolysat ainsi enrichi est jusqu'a 2.7 fois superieure a celle de l'hemoglobine. La caracterisation physico-chimique de l'hydrolysat met en evidence deux populations de peptides. L'une contient des peptides hydrophobes associes a l'heme, formant des agregats de masse moleculaire elevees retenus par la membrane. L'autre fraction est constituee de peptides plus hydrophiles et non associes qui traversent facilement la membrane. Contrairement aux peptides elimines dans le filtrat, les peptides du retentat ont une grande affinite pour l'heme et une excellente capacite a solubiliser l'heme. Un peptide isole, representatif de l'hydrolysat enrichi, est utilise comme modele dans l'etude des mecanismes de solubilisation de l'heme. L'heme semble principalement solubilise par le biais d'interactions hydrophobes avec le peptide ; nous n'avons pas mis en evidence d'interaction electrostatique ou de type ligand. La stoechiometrie de l'association heme-peptide depend du ph. L'association suit une stoechiometrie de 2:2 (m/m) a ph 2, et une stoechiometrie 2:1 (m/m) a ph 7,5. Neanmoins, cette etude n'exclus pas l'existence d'agregats plus important dans l'hydrolysat enrichi.</dcterms:abstract>
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