Titre original :

Localisation ultrastructurale de l'endopeptidase-24.11 (E.C.2.24.11, endopeptidase neutre, enképhalinase, E-24.11) dans l'éminence médiane du rat : arguments morphologiques en faveur d'une action locale modulatrice des enképhalines

  • Langue : Français
  • Discipline : Sciences de la vie et de la santé. Neurosciences
  • Identifiant : Inconnu
  • Type de thèse : Doctorat
  • Date de soutenance : 01/01/1995

Résumé en langue originale

L'endopeptidase-24.11 (e-24.11) est une enzyme membranaire impliquée dans l'inactivation biologique des enképhalines. D'après la littérature, sa présence dans l'éminence médiane du rat qui est la jonction neurohémale entre l'hypothalamus et l'hypophyse, peut être considérée comme un bon indicateur d'une action des enképhalines. L'analyse ultrastructurale de la distribution de cette enzyme et la réalisation de doubles marquages immunocytochimiques en microscopie électronique suggèrent : 1 que les enképhalines ont un rôle local (paracrine et/ou autocrine) au sein de l'éminence médiane, dans le but de moduler la sécrétion de certains facteurs hypophysiotropes dans les capillaires du plexus porte hypothalamo-hypophysaire 2- que les enképhalines agissent sur les terminaisons nerveuses à dopamine et à corticolibérine de l'éminence médiane impliquant l'existence d'une régulation des fonctions gonadotropes et corticotropes à ce niveau. D'autres observations montrant une variation concomitante de l'e-24.11 et des enképhalines pendant la lactation indiquent l'existence d'une action locale des enképhalines au sein de l'éminence médiane pendant la lactation. Enfin, des études de liaison tendent à prouver que les actions locales envisagées ci-dessus se font, au moins en partie, par l'intermédiaire de récepteurs opioïdes de type mu.

AUTEUR

  • Vandenbulcke, Franck
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