• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1993

Résumé en langue originale

Le rôle de la lactotransferrine et de son récepteur dans l'absorption intestinale du fer a été étudié en utilisant, comme modèle, des lignées cellulaires humaines capables de se différencier en entérocytes (caco-2, ht29 glc ino+, ht29 clone 19a et ht29-18-c#1). La lactotransferrine se fixe spécifiquement à la surface apicale de ces cellules avec une affinité (kd1 nm) similaire à celle obtenue au niveau des membranes de bordure en brosse intestinale de différentes espèces incluant l'homme. Dans un premier temps, nous avons examiné, à l'aide de chambres d'ussing, le transport transépithélial du côté apical vers le côté basolatéral de la lactotransferrine et du fer qui lui est lié à travers les monocouches de cellules ht29 clone 19a. La lactotransferrine est transportée de façon transcellulaire sous deux formes : une forme prépondérante (90%) qui correspond à des peptides provenant de dégradations protéolytiques intracellulaires et une forme mineure (10%) correspondant à la lactotransferrine intacte. Le fer est transporté uniquement avec la lactotransferrine intacte, tandis que le fer libéré par dégradation intracellulaire est retenu dans la cellule. Dans un deuxième temps, nous avons montré que la carence intracellulaire en fer provoquée par l'acide picolinique induisait une augmentation de l'expression du récepteur de la lactotransferrine au niveau des cellules ht29-18-c1. L'ensemble de nos résultats suggère un rôle de la lactotransferrine dans la régulation de l'absorption intestinale du fer par l'intermédiaire de son récepteur dont l'expression est fer-dépendante