• Langue : Français
• Discipline : Biochimie
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1994

Résumé en langue originale

La biosynthese d'une n-glycosylproteine necessite la coordination de deux voies metaboliques: celle du glycanne via le cycle des dolichols d'une part et celle de l'accepteur proteique d'autre part. Nous proposons qu'une regulation de ce processus s'effectue grace a la liberation de materiel oligosaccharidique soluble. Ce materiel est heterogene, constitue d'oligosaccharides phosphates et d'oligosaccharides neutres possedant une ou deux n-acetylglucosamine(s) a leur extremite reductrice et pourrait etre le temoin de trois points de regulation: les oligosaccharides phosphates, resultat d'un by pass permettant d'eliminer les intermediaires lipidiques non glucosyles en regenerant le phosphodolichol; la liberation des oligosaccharides neutres a deux n-acetylglucosamines terminales provenant des intermediaires lipidiques glucosyles auraient pour role d'ajuster le taux de donneur glycannique au taux d'accepteur proteique; les oligosaccharides possedant une seule n-acetylglucosamine terminale seraient la consequence d'une degradation de glycoproteines neosynthetisees. Ce materiel oligosaccharidique soluble ainsi que la degradation des neoglycoproteines ont ete mis en evidence sans notre modele (cellules cho) lors du processus de n-glycosylation; nous nous sommes attaches a caracteriser cette degradation. Une degradation de type lysosomique des neoglycoproteines semble exclue puisque le phenomene n'est pas affecte par les agents lysosomotropes. La degradation des glycoproteines nouvellement synthetisees presente une phase de latence, est inhibee a 16c, mais cependant, semble peu affectee par la brefeldine a et est maintenue dans des cellules permeabilisees. Nous suggerons que cette degradation s'effectue dans une region specialisee du rer ou un compartiment proche de celui-ci.