• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1993

Résumé en langue originale

Au cours de la spermatogenèse, la chromatine passe d'un état diffus dans la cellule somatique à un état fortement condensé dans les spermatozoïdes murs. Ce remaniement s'accompagne d'un remplacement des histones somatiques par des protéines plus basiques appelées protamines, soit directement, soit après mise en place de protéines intermédiaires spécifiques des spermatides. La compréhension des différents mécanismes impliqués dans cette condensation chromatinienne passe par la détermination de la structure primaire de ces protéines, mais également par la localisation de leurs différentes modifications post-traductionnelles. La structure de ces protéines spécifiques de la spermatogenèse se caractérise par : des séquences répétitives de groupements arginyl, la présence de variants structuraux, la faible diversité en acides aminés et divers degrés de phosphorylation. L'apport de la spectrométrie de masse a été fondamental dans la résolution de ces problèmes structuraux. La spectrométrie de masse à bombardement par atomes rapides ou fab ainsi que la technique électrospray ou es-ms nous ont permis d'élucider la structure complète de la protamine z3 de roussette, de mettre en évidence deux variants structuraux de la protéine intermédiaire tp1 de bélier, d'obtenir des éléments de structure de la protéine tp2 de bélier, et enfin de localiser le site de phosphorylation de la protamine isolée du testicule de bélier. Ces techniques ont été également prépondérantes dans la détermination du groupement acétyl bloquant de l'histone h5 de xenopus laevis et dans le positionnement des résidus acétyles et méthyles de la partie nh#2-terminale de l'histone h4 de thymus de veau