• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1992

Résumé en langue originale

Nous avons étudié l'effet de différents facteurs sur la régulation de la glycosylation des protéines synthétisées par des cellules en culture, en prenant comme modèle la transferrine (Tf) sécrétée par les cellules d'hépatocarcinome humain (cellules HepG2). Une analyse qualitative et quantitative des différents glycovariants a été réalisée par affinoélectrophorèse en présence de Con A suivie d'un immunotransfert. Nous avons ainsi montré 1- que l'addition de sérum de veau fœtal dans le milieu DMEM ne modifie pas la répartition des glycovariants de la Tf, 2- que le remplacement du DMEM par le RPMI, ainsi que l'addition de glucose, de dexaméthasone ou d'hydrocortisone augmentent le taux des glycovariants non retenus par la Con A, 3- que la durée de la période de congélation des cellules entraîne une augmentation du taux des glycovariants retenus par la Con A. Avec un second modèle: les hépatocytes embryonnaires de Poulet, nous avons étudié l'influence de la mise en culture et de l'embryogenèse sur la glycosylation de la Tf. La structure des glycannes de le Tf de sérum de Poulet (TfP), de l'embryon (TfE) et de celle synthétisée par les hépatocytes embryonnaires (TfHE) a été établie par 1H-RMN. Tous les glycannes sont de type N-acétyllactosaminique biantenné. Les modifications portent principalement sur la présence de 0, 1 ou résidus d'acide sialique dans la TfP, sur la présence d'un résidu de GlcNAc intercalaire dans la TfE et sur la présence d'un résidu fucose dans la TfHE