• Langue : Français
• Discipline : Biochimie
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1992

Résumé en langue originale

Le fer, indispensable à la croissance cellulaire, est apporté aux cellules par la sérotransferrine et la lactotransferrine, qui se fixent sur des récepteurs spécifiques présents à la surface de cellules cibles. Au cours de notre étude, nous avons mis en évidence le récepteur de la lactoferrine sur des cellules cancéreuses de glande mammaire humaine par cytofluorimétrie de flux, d'une part, à l'aide de la lactotransferrine fluorescente et d'autre part, en utilisant des anticorps anti-récepteur reconnus par des anticorps fluorescents. La lactotransferrine marquée à l'iode 125 se fixe sur ces cellules avec un kd voisin de 120 nm et un nombre de sites par cellule de 1.1 106. Ces paramètres de fixation sont similaires à ceux déterminés préalablement pour les lymphocytes humains activés. Des expériences de fixation et d'inhibition, réalisées en présence de peptides purifiés, obtenus à partir d'hydrolysats enzymatiques de la lactotransferrine humaine, démontrent que le site d'interaction de la lactotransferrine avec son récepteur est localisé dans le domaine n1 (résidus d'acides aminés 4 à 52) du lobe n-terminal de la protéine. Les glycannes de lactotransferrine n'interviennent pas dans la reconnaissance de la protéine par son récepteur. Des études, réalisées par microscopie de fluorescence et par radiomarquage de la lactotransferrine, montrent que la protéine n'est pas internalisée dans les cellules cancéreuses de glande mammaire t47d. L'interaction de la lactotransferrine avec son récepteur induit une libération du fer 59 de la lactotransferrine fixée à la surface cellulaire