• Langue : Français
• Discipline : Biochimie
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1991

Résumé en langue originale

Dans le but d'expliquer la prédominance de P. aeruginosa au cours des infections bronchiques dans la mucoviscidose, nous nous sommes intéressé à l'interaction de ce genre avec les mucines salivaires de patients atteints de mucoviscidose. La mucoviscidose se caractérise par (i) une hypersécrétion de mucines salivaires, (ii) une sialylation importante de tous les glycopeptides salivaires et (ii) une sulfatation importante des glycopeptides de haute masse moléculaire. Une technique d'adhésion in vitro a permis de montrer que P. aeruginosa adhérait de manière plus importante sur les glycopeptides salivaires de patients atteints de mucoviscidose que sur ceux de patients normaux et que cette adhésion était en partie liée à l'acide sialique. Une caractérisation des chaînes glycanniques a été effectuée en utlisant des techniques de purification par HPLC, et d'analyse par spectrométrie de masse FAB et spectroscopie RMN. Pour la première fois une forte hétérogénéité des chaînes glycanniques de mucines salivaires humaines a été décrite et 45 oligosaccharides neutres et sialylés ont été identifiés. L'utilisation de néoglycolipides présentant des structures glycanniques similaires à celles rencontrées au niveau des mucines a permis de démontrer que la structure N-acétyllactosamine et les structures sialylées en a2,3 étaient reconnues par P. aeruginosa. A l'aide d'une technique originale de révélation des protéines membranaires par des mucines radiomarquées, une adhésine membranaire de P. aeruginosa reconnue par les mucines salivaires d'un patient souffrant de mucoviscidose a été caractérisée