• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1991

Résumé en langue originale

L'angiogénine est un peptide qui induit la croissance des vaisseaux sanguins. Au cours de la purification de ce peptide à partir du lait de vache, nous avons isolé, en outre, une nouvelle ribonucléase possédant un taux d'homologie important avec la ribonucléase BL4 du foie de bœuf. L'étude des propriétés angiogéniques réalisée à l'aide d'une méthode fondée sur la mesure de l'incorporation de thymidine tritiée dans la membrane chorioallantoïdienne d'embryon de poulet, a montré que des quantités de 0,6 ng d'angiogénine par œuf sont suffisantes pour induire l'angiogenèse. Une activité mitogène de l'angiogénine, a été mise en évidence uniquement sur les cellules endothéliales de capillaires cérébraux de bœuf. La prolifération cellulaire maximale, déterminée par numération cellulaire et par mesure de l'incorporation de thymidine tritiée dans les ADN, est obtenue avec 100 ng d'angiogénine/ml. Cette activité mitogène peut s'expliquer par l'existence d'un récepteur que nous avons caractérisé uniquement sur ces cellules. L'analyse de la fixation de [I125]-angiogénine sur ces cellules, selon la représentation de Scatchard, montre l'existence d'une seule classe de sites de haute affinité (5.10 10 M, 11000 sites/cellule). Après séparation électrophorétique des protéines membranaires de ces cellules, transfert sur nitrocellulose, et reconnaissance directe par [I125]-angiogénine, l'autoradiogramme montre que ce récepteur possède une masse moléculaire apparente de 49 kDa