• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la terre
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1991

Résumé en langue originale

Rhizobium meliloti est une bactérie induisant chez la Luzerne une symbiose qui aboutit à l'assimilation de l'azote atmosphérique dans des nodules racinaires. Prédateurs des bactéries, les bactériophages semblent jouer un rôle non négligeable sur les populations bactériennes de la rhizosphère et ainsi influencer la symbiose. Nous avons donc étudié quelques aspects de la relation entre R. meliloti et ses rhizobiophages. Dans une première partie, nous avons précisé l'importance des ions bivalents Ca2+ et Mg2+ et de la multiplicité d'infection. Des cinétiques nous ont permis de mesurer les durées de lyse et les rendements en phage. De plus, nous avons montré que l'infection phagique est contrôlée par des systèmes de Restriction-Modification bactériens. Dans une deuxième partie, nous avons réalisé une étude de l'adsorption du phage sur les bactéries. Ainsi, nous avons constaté que l'accumulation des exopolysaccharides (EPS), secrétés par R. meliloti lors de sa croissance, constitue une barrière physique qui gène l'adsorption. Seul le phage CM1 est capable d'agir sur ces EPS grâce à une activité originale associant une dépolymérase et une succinylestérase qui élimine la plus grande partie des succinates substituant les EPS. Les véritables récepteurs phagiques sont les lipopolysaccharides (LPS). Après extraction et purification, l'analyse des LPS par chromatographie en phase gazeuse et spectrométrie de masse a permis d'identifier les acides gras et les oses constitutifs parmi lesquels il est remarquable de constater la présence d'acide-N-acétylneuraminique et 9-O-N-acétylneuraminique très inhabituels dans les LPS bactériens. Nous avons déterminé que la fraction osidique du LPS neutralisait le rhizobiophage NM8 et mis en évidence le rople majeur des acides sialiques et, en particulier, les fonctions acétyles dans l'adsorption phagique. L'action d'une neuraminidase a détruit les sites récepteurs des phages suggérant ainsi une location externe des acides sialiques dans les LPS