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<dc:title xml:lang="fr">Caractérisation et purification de molécules apparentées à la gastrine/cholécystokinine chez une annélide polychète, nereis diversicolor</dc:title>
<dc:title xml:lang="en">Characterization and purification of gastrin/cholecystokinin related peptides in an annelid, nereis diversicolor</dc:title>
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<dcterms:abstract xml:lang="fr">Ainsi que l'avaient démontré les travaux immunohistochimiques antérieurs, de nombreuses cellules du cerveau, du ganglion sous-sophagien et de la chaîne nerveuse de nereis diversicolor, présentent une immunoréactivité anti-gastrine/cck. Dans le cadre de ce travail, notre objectif était de caractériser et de purifier le ou les peptide(s) de nereis apparenté(s) à la gastrine/cck de mammifères. L'étude a été réalisée en partie sur des prostomiums isolés renfermant le cerveau, en partie sur des corps entiers et ce, en réalisant différentes étapes chromatographiques suivies chacune d'un test ria. La caractérisation de la molécule a été entreprise en utilisant différents anticorps spécifiques de la partie commune c-terminale de la gastrine et de la cck ou de la seule gastrine. Nos résultats permettent de conclure que les peptides recherchés ne présentent pas d'homologie avec la gastrine en dehors du pentapeptide c-terminal. Les études réalisées à partir de prostomiums isolés ou de corps entiers démontrent également que plusieurs molécules sont reconnues lors des tests ria. Il s'agit vraisemblablement de différentes formes issues d'un même précurseur comme le sont les différentes formes moléculaires de cck provenant de la maturation de la pro-cck. Ainsi donc, chez les annélides, le matériel apparenté à la gastrine/cck des mammifères apparaît hétérogène. Cependant, comme l'une des fractions renferme à elle seule près de 40% de l'immunoréactivite totale, il est désormais possible, en utilisant le procédé de purification mis au point, d'analyser la forme majeure du peptide apparenté à la gastrine/cck des néréidiens</dcterms:abstract>
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