• Langue : Français
• Discipline : Chimie organique et macromoléculaire
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1990

Résumé en langue originale

Les peptides et les protéines soufrés ont une grande importance biologique à cause de leurs grandes possibilités de complexation avec des cations métalliques. Les métallothionéines qui comportent 35% de résidus cystéines, présents sous forme de triades cys-x-cys, semblent jouer un rôle dans la détoxification des métaux lourds incorporés par les systèmes biologiques. Dans un but de modélisation, nous avons étudié la complexation d'oligopeptides soufrés avec des cations métalliques. La première partie de ce travail a donc consisté à mettre au point la synthèse d'oligopeptides comportant une ou deux fonctions thioles libres: ala-cys, phe-cys, ala-ala-cys, cys-ala-cys et cys-ala-cys. Nous avons alors, dans une deuxième partie, étudié la complexation des peptides préparés avec des métaux d'importance biologique comme le ni(ii), pd(ii), zn(ii), co(ii) et cd(ii). Ainsi, à l'aide de la spectroscopie u.v. Visible, du dichroisme circulaire, de la r.m.n. du proton et de la potentiométrie, nous avons pu déterminer les différents sites de complexation et la structure des divers complexes formés en solution. La détection de bandes de transfert de charge dans les spectres dichroiques, constitue une preuve de la participation du soufre dans la complexation avec le cation métallique. Avec ni(ii), les espèces les plus stables montrent une coordination de type s, n#2 ou s, n, n, n. Le pd(ii) conduit à la formation d'espèces stables à quatre azotes et deux ligands. Le zn(ii), cd(ii) et co(ii) révèlent une complexation du type s, n#2 ou s, o suivant le peptide étudié. Enfin, la présence d'une seule espèce majoritaire à un ph physiologique pour la plupart des cations étudiés, montre l'importance des interactions cations métalliques-peptides dans les équilibres biologiques