• Langue : Français
• Discipline : Chimie organique et macromoléculaire
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1990

Résumé en langue originale

D'autre part cette étude montre que de petits peptides peuvent être utilisés comme modèles de structures peptidiques plus complexes. En ce qui concerne l'étude des oligopeptides comportant 2 ou 3 résidus d'acide aspartique dans leur séquence, les résultats confirment le rôle spécifique de la chaîne latérale béta-carboxylate dans la formation et la stabilisation des complexes, mais montrent qu'un résidu d'acide aspartique en position 4 dans la séquence n'a pas d'influence significative sur la stabilité des complexes formés. Dans le cas du Zn(II), les études réalisées (R.M.N. et potentiométrie) montrent que ce métal se révèle incapable de déprotoner la liaison amide. Lorsque l'acide aspartique occupe la première position dans la séquence peptidique, la complexation fait intervenir trois sites : la fonction amine terminale, la fonction béta-carboxylate et la fonction carbonyle. Cependant, lorsque l'acide aspartique se trouve en deuxième position dans la séquence peptidique, la fonction carbonyle est exclue du site de complexation. Ceci est particulièrement sensible pourle peptide Ala-Asp-Asp-Ala où la seule fonction intervenant dans le complexe est la fonction amine terminale. L'objectif principal de ce travail réside dans l'étude de l'interaction de cations métalliques tels que le Cu(II) et le Zn(II) avec le fibrinopeptide A et des oligopeptides comportant dans leurs séquences deux ou trois résidus d'acide aspartique. La première partie de ce travail a donc consisté en la synthèse de ces peptides soit en phase homogène soit en phase gel. A l'aide de la spectroscopie électronique U.V.-visible du dichroïsme circulaire, de la R.M.N. du proton, de la résonance paramagnétique électronique et de la potentiométrie, nous avons pu déterminer les différents sites de complexation et la structure des divers complexes formés en solution. Les résultats obtenus lors des études de la complexation du fibrinopeptide A avec le Cu(II) montrent, comme il avait déjà été observé avec le fragment N-terminal, que la chaîne latérale béta-carboxylate du second résidu d'acide aspartique joue un rôle très spécifique dans l'interaction métal-peptide et dans la grande stabilité de l'espèce à deux azotes formée à pH physiologique.