• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1990

Résumé en langue originale

La transformation cellulaire s'accompagne d'une altération de la glycosylation des glycoconjugués de la surface cellulaire qui se caractérise par une simplification des glycannes des glycolipides et une augmentation de la taille des glycannes des N-glycosylprotéines, liée à une multi-antennarisation et à une hypersialylation de ces structures. Ces réarrangements structuraux sont liés à une dysrégulation des activités glycosyltransférasiques. Nous nous sommes intéressés aux sialyltransférases spécifiques des N-glycosylprotéines. Nous avons utilisé comme modèle cellulaire des fibroblastes de rein de hamster (BHK) transformés par l'oncogène ras et des fibroblastes de rat (FR3T3) transformés par différents oncogènes parmi lesquels l'oncogène ras. Nous avons montré que la transformation cellulaire par l'oncogène ras conduisait à une augmentation des activités sialyltransférasiques, et en particulier, celle de la Gal-alpha-2,6-sialyltransférase dans les FR3T3. Nous avons caractérisé l'expression de cette enzyme par cyto-immunofluorescence, immunoprécipitation et Northern Blot. Les résultats obtenus nous ont permis de conclure que l'augmentation de l'activité enzymatique observée était la conséquence d'un accroissement de l'expression de l'enzyme. Celle-ci se traduit par une hypersialylation qui se manifeste par une augmentation du nombre des séquences Neu5Ac(alpha2-6)Gal à la surface des cellules, augmentation mise en évidence par l'agglutinine de Sambucus nigra (SNA) spécifique de ce motif structural