• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1990

Résumé en langue originale

La vitelline, qui est le composant protéique majeur du vitellus de l'ovocyte, a été purifiée et caractérisée comme étant une lipoglycoprotéine de 400 kDa ayant une composition polypeptidique complexe (polypeptides de 14 à 110 kDa). Nous avons établi que la vitelline était issue d'un précurseur extraovocytaire (vitellogénine) de 530 kDa renfermant deux polypeptides identiques de 175 kDa. Les modifications subies par la vitellogénine après son incorporation dans l'ovocyte ont été plus particulièrement étudiées. Après avoir mis en évidence l'existence d'un processus protéolytique lié à la conversion de la vitellogénine en vitellines, nous avons montré que ce processus s'activait à un stade défini de l'ovogenèse. Nous avons également dressé la carte des clivages de la vitellogénine et identifié les activités protéolytiques impliquées. Il ressort de cette étude que la transformation de la vitellogénine en vitellines pendant l'ovogenèse est vraisemblablement contrôlée par des facteurs hormonaux et que le processus correspond probablement à la dégradation du vitellus observée ordinairement après la fécondation chez les espèces ovipares.