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<dc:title xml:lang="fr">Caractérisation biochimique des modifications post-traductionnelles des antigènes majeurs de surface de toxoplasma gondii</dc:title>
<dc:title xml:lang="en">Biochemical characterization of the post-translational modifications of toxoplasma gondii major surface antigens</dc:title>
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<dcterms:abstract xml:lang="fr">Toxoplasma gondii est un protozoaire parasite intracellulaire obligatoire qui infecte tous les vertébrés homéothermes. Ce parasite responsable de la toxoplasmose chez l'homme est l'objet de nombreuses recherches visant a la mise au point de réactifs de diagnostic et de vaccins. La forme infectieuse ou tachyzoïte possède 5 antigènes majeurs superficiels (P43, P35, P30, P23 et P22). Nous avons, au moyen d'anticorps monoclonaux spécifiques, caracterisé ces protéines par électrophorèse mono et bidimensionnelle et étudié leur biosynthèse ainsi que leur mode d'ancrage dans la membrane du parasite. Cette étude a permis de mettre en évidence l'incorporation métabolique de monosaccharides, d'acides gras, d'éthanolamine et de phosphate radioactifs dans les cinq antigènes majeurs de surface. La solubilisation de ces molécules par la phosphatidyl inositol spécifique phospholipase c (piplc) ainsi que la présence d'un déterminant croisé avec la vsg de trypanosoma ont permis d'établir que ces antigènes sont ancrés par une structure glycosyl-phosphatidylinositol dans la pellicule du zoïte. L'analyse par électrophorèse en couche mince des hydrolysats acides de protéines purifiées a montré que les protéines P30 et P22 sont également phosphorylées sur la sérine</dcterms:abstract>
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