• Langue : Français
• Discipline : Biochimie
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1990

Résumé en langue originale

Au cours de la spermiogenèse, on assiste à un remaniement profond de l'organisation de la chromatine qui passe progressivement d'un état diffus dans la cellule somatique à un état fortement condensé dans les spermatozoïdes mûrs. Chez les mammifères, ce remaniement s'accompagne d'une double transition des protéines nucléaires basiques : la première correspond au remplacement des histones par les protéines de transition et la seconde au remplacement de ces dernières par une ou plusieurs protamines. Les études structurales entreprises sur la protéine TP1 non- et monophosphorylée, nous ont permis de mettre en évidence, grâce à la spectrométrie de masse, deux variants structuraux ne différant que par la nature du résidu en position 27 (Cys --> Gly) et d'identifier quatre sites de phosphorylation sur les sérines aux positions 8,35, 36 et 39. Nos travaux ont également porté sur les protéines de transition TP2 et 3. En raison des très faibles quantités de ces protéines, nous n'avons pu établir que leur structure primaire partielle. Les protéines TP2 et 3 se distinguent par la répartition des acides aminés basiques. Tandis que ces résidus sont localisés essentiellement dans la région C-terminale de la protéine TP2, ils sont répartis d'une façon uniforme dans la protéine 3. Outre nos travaux sur les protéines de transition, nous avons mis en évidence que la protamine isolée du testicule de bélier était présente sous les formes non- et monophosphorylées dans le rapport 1/1 et que le site de phosphorylation était localisé sur la sérine 10.