• Langue : Français
• Discipline : Biochimie appliquée
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1987

Résumé en langue originale

L'étude de l'acétylation in vitro de la sérumalbumine humaine par l'aspirine a montré que cette réaction pouvait être décrite par une cinétique de pseudo-ordre 1. Des modifications chimiques de la sérumalbumine ont permis d'éablir l'intervention des résidus lysines et tyrosines dans le mécanisme réactionnel. L'étude des conséquences de l'acétylation sur les propriétés physicochimiques de la sérumalbumine a montré : une modification de la charge globale de la protéine ; une perturbation des propriétés spectrales de la sérumalbumine dans la région 260-280 nm ; une altération des détermiants immunochimiques de la protéine (plus de 25 % de fonctions amines et de 10 % de fonctions hydroxyles acétylées) ; une baisse de l'affinité de la sérumalbumine pour l'acide laurique. Une étude parallèle de la sérumalbumine isolée de plasma de patients traités par aspirine a montré que, in vivo, la sérumalbumine subit une acétylation au niveau de ses fonctions amines et hydroxyles libres. Cette acétylation a également pour conséquences une diminution notable de l'affinité de la sérumalbumine pour l'acide laurique. Les phénomènes observés sont transitoires puisque un arrêt de traitement d'au moins 20 jours a pour conséquences une disparition des radicaux acétyles fixés et une restauration de l'affinité initiale de la sérumalbumine pour l'acide laurique