• Langue : Français
• Discipline : Sciences de la vie et de la santé
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1989

Résumé en langue originale

L'activité galactosyltransférasique du lait de femme s'élue globalement en un seul pic du gel de tamisage moléculaire sur ultrogel AcA54. Les fractions enzymatiques après électrophorèse sur gel de polyacrylamide, correspondent à des polypeptides de 45-55 kDa de masse moléculaire et 14 kDa. L'électrotransfert de ces peptides sur feuille de nitrocellulose, méthode originale, révèle l'activité galactosyltransférasique. Toutefois nous avons purifié à l'état pur une galactosyltransférase de 83 kDa, active avec la N-acétyglucosamine comme accepteur et non sur le glucose. Enfin, selon les conditions expérimentales, nous avons réussi à obtenir des peptides de 110 a 45 kDa portant tous une activité galactosyltransférasique après électrotransfert. Il est supposé que la galactosyltransférase se trouve dans le lait de femme après avoir subi une protéolyse endogène qui se traduit par la co-existence des peptides de différente taille moléculaire (110 a 14 kDa). Le peptide de 14 kDa conserve une activité enzymatique, il contient le site actif et le site de fixation de la protéine b. Pour établir une relation entre galactosyltransférase de liquide biologique et de cellule, nous avons caractérisé celles des cellules de rein de hamster. Nous avons mis en évidence une nouvelle activité sur la n-acétyllactosamine et sur les glycopeptides d'orosomucoïde desialylés (km de 1,38 mm et 0,97 mm respectivement). il s'agit probablement de la n-acetyllactosamine -1-3-galactosyltransférase dépendante de l'UDP-Gal, des ions Mn2+ et de la concentration en accepteur et protéines. Cette activité n'a jamais été trouvée dans ces cellules, c'est pourquoi l'analyse des produits de la réaction s'impose