• Langue : Français
• Discipline : Chimie biologique
• Identifiant : Inconnu
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 01/01/1968

Résumé en langue originale

L'auteur a étudié, d'une manière comparative, les propriétés physico-chimiques et la structure de deux glycoprotéides responsables du transport ,du fer dans le sang (transferrine) et dans le lait (lactotransferrine). Les propriétés physiques suivantes ont été particulièrement étudiées: constantes de sédimentation, masse moléculaire, absorption de l'ultra-violet, pouvoir rotatoire et l'auteur a démontré que le fer participait à l'élaboration des structures secondaire et tertiaire des deux protéides. La composition molaire en oses et en acides aminés a été précisée. La nature des amino-acides N et C~~terminaux a été déterminée et des différences dans les séquences d'amino-acides ont 'été mises en évidence. Les modalités de l'attache glucides-protéine ont été étudiées: dans la transferrine et dans la lactotransferrine deux groupements glucidiques sont conjugués par une liaison de type asparaginyl-N-acétylglucosamine ; dans la lactotransferrine existe, en outre, un troisième groupement uni par une liaison O-thréonyl-glycosidique. La plupart des résultats concernant la transferrine et la totalité de ceux qui intéressent la lactotransferrine sont originaux. Ils démontrent que l'on a affaire à deux entités physico-chimiquement distinctes et expliquent la spécificité immunologique des deux glycoprotéines. (résumé de la thèse principale)