• Langue : Français
• Discipline : Phylogénie moléculaire
• Identifiant : Inconnu
• Type de mémoire : Habilitation à diriger des recherches
• Date de soutenance : 01/01/1995

Résumé en langue originale

-à partir d'extraits de cerveaux de la sangsue Theromyzon tessulatum. L'analyse des rapports molaires entre ces différents peptides caractérisés ainsi que les données immunocytochimiques permettent de remettre en cause la filiation des gènes codant les opioïdes ainsi que celle des peptides internant sur l'osmorégulation et de proposer de nouvelles hypothèses sur leur phylogenèse. t été isolées et caractérisées du point de vue de leur structure (ECA) et de leur activité biologique. La grande différence existant entre les Vertébrés et les Invertébrés du point de vue de la neuroendocrinologie se situe au niveau de leur précurseur. Chez les Invertébrés, l'existence de grands précurseurs multipeptidiques avaient déjà été montrés chez les Mollusques. Elle est confirmée chez les Hirudinées. En effet, le précurseur de la molécule apprentée à l'angiotensine II (amide) porte au moins en son sein l'angiotensine II, l'angiotensine I et un épitope apparenté à la [Gamma] MSH. De plus sa séquence N-terminale diffère radicalement de l'angiotensinogène, précurseur de l'angiotensine II chez les Vertébrés et comprend de nouveaux neuropeptides. Comme chez les Vertébrés, les opioïdes pourraient être un des facteurs contrôlant l'activité de ces peptides. Des enképhalines, de l'[Alpha] néoendorphine et une [Gamma] MSH-like ont été isolées L'étude menée chez les Hirudinées montre que le contrôle endocrine de l'osmorégulation fait intervenir des hormones peptidiques dont les séquences et les actions biologiques sont pour la plupart, intégralement conservées au cours de l'évolution. C'est ainsi qu'ont été purifiés et séquencés à partir d'extraits de systèmes nerveux trois peptides diurétiques (l'angiotensine II-amide, la lysine-conopressine et le GDPFLRF-amide) ainsi que trois peptides antidiurétiques (le sodium influx stimulating like peptide, le leech osmoregulator factor et le FMRF-amide). De plus, les enzymes intervenant dans leur synthèse et leur catabolisme sont également conservées au cours de l'évolution. Des molécules apparentées à la rénine, à l'enzyme de conversion de l'angiotensine (ECA) et à l'endopeptidase-24. 11, connues pour intervenir dans le métabolisme des angiotensines ou dans la dégradation de nombreux neuropeptides e.g. bradykinine, enképhalines, substance P etc... on