[Étude de la sélectivité de la protéolyse enzymatique et de la séparation pour la production de peptides à activités biologiques] Hydrolyse enzymatique. Protéines agroalimentaires Biomolécules actives -- Thèses et écrits académiques Hydrolysats de protéines -- Thèses et écrits académiques Peptides -- Synthèse Hémoglobine -- Hydrolyse -- Thèses et écrits académiques Hémorphines Antibiotiques peptidiques Peptides opioïdes Pepsines Bioréacteurs 572.65 L'hydrolyse enzymatique de protéines agroalimentaires d'origine végétale ou animale permet la génération de peptides bioactifs qui présentent un fort potentiel d'application dans le secteur des aliments fonctionnels et des nutraceutiques. Ainsi, des peptides analgésiques, antioxydants, antihypertensifs, opioides, antimicrobiens ... ont été isolés à partir de l'hydrolyse des protéines du lait (caséines, b-lactoglobuline, a-lactalbumine), du gluten, du soja, de l'oeuf, de l'hémoglobine bovine ... par des enzymes telles que la trypsine, la chymotrypsine, la pepsine ... Cependant, la préparation de tels peptides à activités biologiques, ou de fractions peptidiques enrichies en ces peptides, est difficile à atteindre pour plusieurs raisons: leur obtention est mal maîtrisée car ce sont fréquemment des peptides intermédiaires et leurs concentrations dans les hydrolysats protéiques finaux sont faibles ; leur isolement, à partir d'hydrolysats protéiques complexes, doit être réalisé par des techniques de fractionnement et de purification lourdes mettant en oeuvre. La stratégie développée au cours de ces travaux de recherche s'inscrit dans une démarche de prise en compte des propriétés physico-chimiques (taille moléculaire, charge, hydrophobie) des peptides bioactifs dans des études de sélectivité de la protéolyse enzymatique et de la séparation pour leur production. Dans ce dossier, trois sujets sont présentés : -les études qui ont permis la conception d'un réacteur enzymatique ouvert couplé à une colonne d'alumine pour la préparation sélective et en continu de deux hémorphines dans un système biphasique eau/alcools au cours de l'hydrolyse de l'hémoglobine par la pepsine insolubilisée ; -l'isolement et la caractérisation du premier peptide antibactérien issu de l'hydrolyse pepsique de l'hémoglobine bovine, ainsi que les cinétiques d'apparition de ce peptide au cours de l'avancement de la réaction d'hydrolyse ; -la conception d'un réacteur enzymatique ouvert pour la préparation, en continu de peptides à activités biologiques au cours de l'hydrolyse de l'hémoglobine par la pepsine immobilisée sur une alumine fonctionnalisée. Un aperçu des projets en cours et en perspective est également présenté. Ces projets sont orientés vers l'hydrolyse raisonnée des protéines avec l'objectif de générer des séquences peptiques actives en tenant compte de leurs structures initiales dans les protéines ainsi que vers l'étude du domaine de stabilité de l'activité biologique et/ou fonctionnelle de ces peptides dans les environnements alimentaires. Text Electronic Thesis or Dissertation FR application/pdf 1 : 624491 https://pepite-depot.univ-lille.fr/LIBRE/HDR/2008/50376-2008-Froidevaux.pdf Froidevaux Rénato 2008-01-01 Sciences naturelles Université Lille1 - Sciences et Technologies thesis.degree.grantor_1 026404184 HDR non oui Guillochon Didier ddc:570 Université Lille1 - Sciences et Technologies PDF ASCII 624491