• Langue : Français
• Discipline : Sciences naturelles
• Identifiant : Inconnu
• Type de mémoire : Habilitation à diriger des recherches
• Date de soutenance : 01/01/2008

Résumé en langue originale

Mes activités de recherches ont débuté en 1987 lors de ma thèse de doctorat en biochimie à l'Institut de Recherches sur le Cancer de Lille sous la direction du Dr P.Sautière. Cette première expérience m'a permis d'acquérir une compétence dans l'extraction, la purification et la caractérisation structurale des protéines associées à l'ADN. J'ai ensuite effectué un stage post doctoral de 2 ans à l'Institut Pasteur de Lille sous la direction du Pr A. Tartar sur une thématique vaccinale anti-VlH. Dans ce cadre, j'ai réalisé la synthèse et la purification de peptides choisis parmi la glycoprotéine gp120 du VlH et les glycoprotéines Gag et Nef du virus simien de l'immunodéficience acquise, sur lesquels un motif lipidique avait été introduit pour induire une réponse cellulaire T cytotoxique. Mes compétences dans l'étude de la structure des protéines (structure primaire et localisation de modifications post traductionnelles) m'ont permis d'être recruté à l'UMR 8576 du CNRS, en 1994, sur un poste de maître de conférences en glycobiologie. J'ai effectué mes premiers pas dans ce domaine en déterminant la structure primaire des différentes chaînes glycanniques arborées par des glycoprotéines recombinantes produites dans différents modèles cellulaires. En 1999, j'ai souhaité intégrer le groupe du Pr R.Cacan afin d'acquérir une compétence dans la biosynthèse et le devenir des N-glycosylprotéines. Lors du dernier plan quadriennal de l'unité, j'ai rejoint le groupe glycobiologie de la signalisation cellulaire dirigé par Jean Claude Michalski dont l'un des thèmes de recherche est la mise au point de méthodologies, essentiellement basées sur la spectrométrie de masse, pour la mise en évidence de changements structuraux au niveau des glycannes des glycoprotéines intervenant au cours de certaines pathologies. Je souhaite poursuivre mon activité de recherche en comparant le potentiel de glycosylation de fibroblastes humains sains versus fibroblastes humains atteints d'une mucopolysaccharidose de type 1 (MPS-I). Les mécanismes physiopathologiques de ces maladies sont encore très mal connus et l'objectif de notre travail est de mettre en évidence des changements dans la glycosylation des glycoprotéines qui pourraient être impliqués dans certains des dysfonctionnements cellulaires observés.