Note ABES Glycan-Based Interactions of Infectious Hypodermal and Hematopoietic Necrosis Virus (IHHNV) with Host Tissues aInteractions glycaniques du virus de la nécrose hypodermique et hématopoïétique infectieuse (IHHNV) avec les tissus hôtes Cellules d'insecte Glycannes Penaeus vannamei Nécrose hypodermique et hématopoïétique infectieuse Insect cells Glycans Infection Densovirus Penaeus vannamei Receptor Polysaccharides Infections à parvoviridés Densovirus Penaeus Viroses Protéines virales Récepteurs cellulaires Relations hôte-virus L'aquaculture de la crevette est limitée par les maladies virales, notamment le virus de la nécrose hypodermique et hématopoïétique (IHHNV), responsable d'un syndrome de nanisme chez Penaeus vannamei. Cette thèse évalue l'hypothèse d'un attachement viral médié par les glycannes en utilisant des particules de type viral non infectieuses (VLP d'IHHNV) comme sonde fonctionnelle. En combinant des approches orthogonales—marquage en entier chez les post-larves, ELISA sur extraits tissulaires (branchies, muscle, hépatopancréas), Far-Western, histochimie et ELISA à la lectine, perturbations enzymatiques/chimiques des glycannes (PNGase F, α-mannosidase, α-fucosidase, périodate) et glycomique MALDI-MS(/MS)—les résultats montrent un tropisme et une liaison préférentiels aux branchies et au muscle, avec une dépendance mécanistique envers des motifs riches en mannose, en fucose et en GlcNAc. Le blocage par ConA, AAL et WGA diminue la liaison, tandis que UEA-I et SNA-I ont peu d'effet, conformément aux profils glycomiques (N-glycannes oligomannosiques à fucosylation centrale ; O-glycannes fucosylés dans les branchies). Les bandes Far-Western (~30-150 kDa) suggèrent plusieurs glycoprotéines hôtes comme cofacteurs d'attachement, cohérent avec des interactions capside-glycannes de faible affinité mais forte avidité. Ces résultats fondent des stratégies de contrôle ciblant les glycannes en écloserie—oligosaccharides leurres ou polysaccharides sulfatés marins, bloqueurs sûrs de type lectine, diagnostics par capture VLP—et ouvrent la voie à l'identification des ligands et à des validations in vivo pour réduire l'impact de l'IHHNV en aquaculture. Shrimp aquaculture is constrained by viral diseases, including infectious hypodermal and hematopoietic necrosis virus (IHHNV), which causes runt deformity syndrome in Penaeus vannamei. This thesis investigates whether IHHNV uses host glycans for attachment and tissue targeting, using noninfectious virus-like particles (IHHNV-VLPs) as a functional probe. Across orthogonal assays—whole-mount binding in post-larvae, ELISA on tissue extracts (gill, muscle, hepatopancreas), Far-Western probing, lectin histochemistry and lectin-ELISA, enzymatic/chemical glycan perturbation (PNGase F, α-mannosidase, α-fucosidase, periodate), and MALDI-MS(/MS) glycomics—the data consistently show preferential VLP binding to gill and muscle and a mechanistic dependence on high-mannose, fucose-containing and GlcNAc-rich glycans. Lectin blockade with ConA, AAL and WGA reduces binding, while UEA-I and SNA-I have little effect, in line with glycomic profiles (oligomannose-dominated N-glycans with core fucosylation; fucosylated O-glycans in gill). Far-Western bands spanning ~30-150 kDa suggest multiple host glycoproteins act as attachment cofactors, consistent with low-affinity/high-avidity capsid-glycan interactions. These findings provide a mechanistic basis for glycan-focused interventions in hatcheries—decoy oligosaccharides or marine sulfated polysaccharides, safe lectin-based blockers, and VLP-capture diagnostics—and a framework for future ligand identification and in vivo validation to mitigate IHHNV impact in shrimp farming. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 1949847 https://pepite-depot.univ-lille.fr/LIBRE/EDBSL/2025/2025ULILS112.pdf https://theses.fr/2025ULILS112/abes https://theses.hal.science/tel-05627390 https://theses.hal.science/tel-05627390 https://theses.hal.science/tel-05627390 Sombutkayasith Chanyarak Sombutkayasith 1994-12-25 TH 296916129 https://theses.fr/2025ULILS112 2025ULILS112 https://doi.org/10.70675/3cef4894zb89bz44b4za575zf0831c26158c 2025-10-31 Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie Université de Lille (2022-....) 259265152 Mahidol University (Bangkok, Thaïlande) MADS_ETABLISSEMENT_DE_COTUTELLE_1 143868713 Doctorat Docteur es non oui Guérardel Yann MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 071068708 Weerachatyanukul Wattana MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2 296915238 Asuvapongpatana Somluk MADS_PRESIDENT_DU_JURY 296915920 Rossez Yannick MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 164273875 Jariyapong Pitchanee MADS_RAPPORTEUR_1 296915440 Le Guyader Soizick MADS_RAPPORTEUR_2 113782438 École graduée Biologie-Santé (Lille ; 2000-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 147705126 Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (Villeneuve d'Ascq ; 1998-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 1001889 134442571 Campus France MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_2 148930972 Mahidol University (Bangkok, Thaïlande) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_3 143868713 ddc:570 Mahidol University (Bangkok, Thaïlande) Guérardel Yann Weerachatyanukul Wattana Asuvapongpatana Somluk Rossez Yannick Jariyapong Pitchanee Le Guyader Soizick École graduée Biologie-Santé (Lille ; 2000-....) Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (Villeneuve d'Ascq ; 1998-....) Campus France Mahidol University (Bangkok, Thaïlande) PDF 1949847