• Langue : Français
• Discipline : Biotechnologies agroalimentaires, sciences de l'aliment, physiologie
• Identifiant : 2023ULILR075
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 15/12/2023

Résumé en langue originale

L'hydrolyse limitée des protéines alimentaires conduit à la production de peptides dotés d'un potentiel nutritif, fonctionnel et bioactif intéressant. Cependant, ce potentiel est dépendant de la nature des protéines substrat, de la spécificité de la protéase utilisée et des conditions de la réaction d'hydrolyse. Par conséquent, on peut logiquement escompter l'obtention de peptides originaux par leur structure, leur fonctionnalité et leur bioactivité en faisant le bon choix de ces paramètres. Les travaux de la présente thèse initient la valorisation dans ce domaine, du muscle du poisson pataclet. Dans ces travaux, deux hydrolysats des protéines de cette source étaient préparés par action séparée de la savinase (HPP-S) et de l'alcalase (HPP-AL), et leurs propriétés physicochimiques, fonctionnelles, biologiques examinées. L'approche peptidomique peut aider à mieux clarifier la relation qui existe entre la structure d'un peptide et son activité biologique. C'est pourquoi nous avons effectué une analyse peptidomique des hydrolysats et de leurs fractions. Les conditions de l'hydrolyse effectuée ont permis de produire des hydrolysats de protéines de muscle de pataclet capables de se comporter comme antioxydants et antibactériens, avec une plus grande efficacité de HPP-S qui avait le plus fort DH (15,42% contre 8,14% pour HPP-AL). Ce dernier était choisi pour être utilisé dans le test de conservation et pour la préparation de fractions qui étaient l'objet d'une analyse peptidomique. L'analyse des différentes fractions par couplage UPLC-MS/MS avait révélé que la MM ≤1250 Da et le degré d'hydrophobicité ≥ 50% étaient des caractéristiques communes des antioxydants et des antibactériens.

Résumé traduit

The limited hydrolysis of food proteins leads to the production of peptides with interesting nutritional, functional and bioactive potential. However, this potential depends on the nature of the protein substrates, the specificity of the protease used and the conditions of the hydrolysis reaction. Consequently, we can logically expect to obtain original peptides in terms of their structure, functionality, and bioactivity by making the right choice of these parameters. The work of this thesis initiates the valorization in this field of the muscle of the pataclet fish. In this work, two hydrolysates of proteins from this source were prepared by separate action of savinase (HPP-S) and alcalase (HPP-AL), and their physicochemical, functional and biological properties examined. The peptidomic approach can help to better clarify the relationship between the structure of a peptide and its biological activity. Therefore, we performed peptidomic analysis of the hydrolysates and their fractions. The conditions of the hydrolysis carried out made it possible to produce hydrolysates of Diplodus muscle proteins capable of behaving as antioxidants and antibacterials, with greater efficiency of HPP-S which had the highest DH (15,42% against 8,14% for HPP-AL). This latter hydrolysate was chosen to be used in the conservation test and for the preparation of fractions which were the subject of peptidomic analysis. The addition of HPP-S to ground beef significantly improved the preservation. The analysis of the different fractions by UPLC MS/MS coupling revealed that the MM ≤1250 Da and the degree of hydrophobicity ≥ 50% were common characteristics of antioxidants and antibacterials.