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<dc:title xml:lang="fr">Evolution des propriétés structurales et fonctionnelles des poudres de PPCN en lien avec l’état initial et les conditions de vieillissement</dc:title>
<dcterms:alternative xml:lang="en">Evolution of the structural and functional properties of micellar casein powders in relation to initial state and aging conditions</dcterms:alternative>
<dc:subject xml:lang="fr">Phosphocaséinates natifs</dc:subject>
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<dcterms:abstract xml:lang="fr">Au cours du stockage, les propriétés fonctionnelles (aptitude à la réhydratation) et sensorielles (couleur) des poudres de protéines de lait peuvent être altérées, et ce d’autant plus que la teneur en caséines de la poudre est élevée. Comprendre les mécanismes de modifications structurelles à l’échelle moléculaire à l’origine des évolutions des propriétés des poudres concentrées en caséine représente un enjeu important pour l’industrie laitière et l’objectif de cette thèse. Pour cela, des poudres de PhosphoCaséinates Natifs (PPCN), avec ou sans lactose ont été stockées jusqu’à 12 mois à 4, 20, 40 et 60 °C. Les évolutions de structures secondaires, les migrations de composés, les modifications chimiques ainsi que l’évolution des propriétés fonctionnelles et sensorielles ont été déterminées expérimentalement. L’analyse des résultats a permis de i) démontrer que l’application de conditions de vieillissement accélérées permettait d’identifier la trajectoire au vieillissement des poudres de PPCN stockées à température ambiante ii) proposer des tests pour prédire les temps de réhydratation total. Les évolutions de structure secondaires à l’origine de la déstabilisation des protéines ont pu être identifiées ainsi que différentes modifications chimiques (acétylation, déamidation, lactosylation, déphosphorylation) selon la composition. Il a été établi que l’agrégation des caséines localisées en surface des grains ralentissait leur dispersion au sein du milieu aqueux et conduisait à une augmentation du temps de réhydratation. Enfin il a été établi que l’absence de lactose n’empêche pas la déstabilisation des protéines et formation d’insolubles mais empêche le brunissement.</dcterms:abstract>
<dcterms:abstract xml:lang="en">During storage, the functional (rehydration) and sensory (color) properties of the milk protein powders can alter, especially when the casein content of the powder is high. Understanding the mechanisms of structural changes at the molecular level that are at the origin of those property changes of casein-concentrated powders represents an important challenge for the dairy industry and hence the objective of this thesis. For this purpose, powders of micellar casein (MC) with or without lactose were stored up to 12 months at 4, 20, 40 and 60 ° C. Evolutions of secondary structures, compound migrations, chemical modifications as well as the evolution of functional and sensory properties were determined experimentally.The analysis of the results demonstrated the possibility to predict i) the ageing trajectory of the MC powders stored at ambient temperature by applying accelerated aging conditions; ii) the total rehydration time using the experimental tests that we proposed.The secondary structural changes at the origin of protein destabilization as well as different chemical modifications (acetylation, deamidation, lactosylation, dephosphorylation) were identified according to the composition. It was established that the aggregation of the caseins on the particle surface slowed down their dispersion into the aqueous medium, resulting in an increase of rehydration time. Finally, it has been established that the absence of lactose does not prevent protein destabilization or formation of insoluble matter, but it does prevent browning.</dcterms:abstract>
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