• Langue : Français, Anglais
• Discipline : Ingénierie des Fonctions Biologiques
• Identifiant : 2016LIL10028
• Type de thèse : Doctorat
• Date de soutenance : 23/05/2016

Résumé en langue originale

Le cruor bovin, déchet des abattoirs, est principalement composé d’hémoglobine, protéine riche en peptides antimicrobiens après hydrolyse par la pepsine porcine. L’objectif de cette thèse est de proposer une stratégie de valorisation de ce co-produit en produisant, séparant puis appliquant comme conservateur naturel de la viande un peptide antimicrobien : l’?137-141. L’hydrolyse pepsique de l’hémoglobine bovine purifiée a été validée sur le cruor (pH 3.5, 23°C, E/S = 1/11) et a permis de produire rapidement l’?137-141 selon un mécanisme zipper. L’hydrolyse enzymatique a également été réalisée à hautes concentrations en hémoglobine (1, 2, 5 et 8%, p/p), permettant de produire l’?137-141 à grande échelle.La séparation de l’?137-141 par électrodialyse couplée avec une membrane d’ultrafiltration (EDUF) a ensuite été effectuée selon plusieurs degrés d’hydrolyse, mettant en avant que celui de 5% était le plus favorable à l’enrichissement de l’?137-141. Pour augmenter sa pureté, le maintien du pH au sein de l’EDUF a permis à pH 9 d’enrichir l’?137-141 d’un facteur 75. Afin de valoriser au mieux le co-produit, la concentration peptidique a ensuite été augmentée jusqu’à 8% (p/p), permettant de récupérer jusqu’à 4 fois plus d’?137-141. Cette dernière fraction a montré une activité conservatrice de la viande hachée luttant contre le rancissement et la prolifération des bactéries, moisissures et levures jusqu’à 14 jours à 4°C, d’une manière aussi efficace que l’hydroxytoluène butylé (BHT), conservateur synthétique, prouvant que les fractions d’EDUF enrichies en ?137-141 sont de prometteurs conservateurs naturels de la viande et dérivées.

Résumé traduit

Bovine cruor, a slaughterhouse by-product, is mainly composed by hemoglobin which is a rich source of antimicrobial peptides obtained by pepsic hydrolysis. The goal of this thesis is to valorize cruor by producing, separating and applying an antimicrobial peptide (?137-141) as a natural preservative on meat. Cruor hydrolysis showed the same enzymatic mechanism zipper and the same peptide production as observed during purified hemoglobin hydrolysis with the used parameters (pH 3.5, 23°C, E/S = 1/11). Hydrolysis produced rapidly the ?137-141 and was carried out at high hemoglobin concentrations (1, 2, 5 and 8% w/v). Several hydrolysis degrees (DH) were investigated on the selective ?137-141 separation by electrodialysis with ultrafiltration membranes (EDUF). The results showed that the most appropriated DH was of 5% to enrich fractions in ?137-141. After that, the increase of ?137-141 purity was studied by pH controlling. The best control was at pH 9 with a ?137-141 purity increase of 75-folds. Then, the increase of feed peptide concentration (from 1 to 8% w/v) was studied on the ?137-141 recovery to obtain the best by-product valorization. The 8% feed peptide concentration allowed a recovered concentration increase of 4-folds. This fraction was applied on meat as preservative and showed powerful antimicrobial effects against bacteria, yeasts and molds during 14 days under 4°C and a reduction of lipid oxidation to protect meat against rancidity. These effects were close to those of butylated hydroxytoluene (BHT), known to protect food, and showed that the fractions enrich in ?137-141 by EDUF would be promising and natural preservative to protect meat and its derivatives.