Valorisation des produits et co-produits de la seiche commune (Sepia officinalis) pour l'obtention de biomolécules à haute valeur ajoutée à usage alimentaire et nutraceutique
Value added products from cuttlefish (Sepia officinalis) for food and nutraceutical applications
Sepia officinalis
660.63
Seiches
Protéases
Biomolécules actives
Antihypertenseurs
Antioxydants
Hydrolysats de protéines
Gélatine
Pêches
Déchets -- Valorisation
Enzymes -- Applications industrielles
Le travail de la thèse s’inscrit dans le cadre de la valorisation enzymatique des produits et des co-produits de la pêche et ce dans l’optique de produire des fonctions et des produits de haute valeur ajoutée. Dans un premier temps, on s’est intéressé à la purification et la caractérisation biochimiques des protéases digestives (trypsine, chymotrypsine et cathepsine D) à partir de l’hépatopancréas de la seiche commune (S. officinalis). Ensuite, nous avons utilisé ces protéases digestives ainsi que d’autres protéases d’origine microbienne dans l’élaboration des hydrolysats protéiques enrichis en peptides bioactifs. 23 nouveaux peptides antihypertensifs ont été identifiés. Également, l’effet antihypertenseur in vivo de certains peptides a été prouvé. Dans un autre volet, on s’est intéressé à l’étude de l’influence de degré d’hydrolyse et le type d’enzyme sur les propriétés fonctionnelles et biologiques dans les hydrolysats protéiques préparés à partir des co-produits (peau et viscères) et le muscle de la seiche commune. Enfin, un procédé enzymatique destiné à l’extraction de la gélatine à partir de la peau de la seiche commune a été développé. L’étude comparative de certaines propriétés fonctionnelles et texturales de la gélatine extraite avec celle d’origine bovine commerciale a été aussi réalisée.
The aim of this project was to improve the biotechnological exploitation of marine ressources to obtain value added products for food and nutraceutical applications. First, several digestives proteases (trypsin, chymotrypsin and cathepsin D) from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis) were purified and characterized. In the second part, these digestive proteases and other microbial proteases were used to generate protein hydrolysates enriched in bioactive peptides. 23 novel ACE inhibitory peptides were isolated and identified. In addition, the antihypertensive effect in vivo of some peptides was confirmed. The influence of the degree of hydrolysis and enzyme type on functional and bioactive properties of protein hydrolysates from cuttlefish by-products (skin and viscera) and muscle of the same species was studied. Finally, gelatin from the skin of cuttlefish was extracted using protease-aided process. The characteristics, functional and textural properties of this protein were investigated and compared to those ofcommercial bovine gelatin.
Electronic Thesis or Dissertation
Text
fr
en
PDF
6530863
https://pepite-depot.univ-lille.fr/LIBRE/EDSMRE/2011/50376-2011-Balti.pdf
A heat-stable trypsin from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis): purification and characterisation
Balti, Rafik
Barkia, Ahmed
Bougatef, Ali
Ktari, Naourez
Nasri, Moncef
Food chemistry
en
2009
Text
Cathepsin D from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis): purification and characterization
Balti, Rafik
Hmidet, Noomen
Jellouli, Kemel
Nedjar-Arroume, Naima
Guillochon, Didier
Nasri, Moncef
Journal of agricultural and food chemistry
en
2010
Text
Chymotrypsin from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis) with high activity in the hydrolysis of long chain peptide substrates: purification and biochemical characterisation
Balti, Rafik
Bougherra, Fateh
Bougatef, Ali
Ben Khaled, Hayet
Nedjar-Arroume, Naima
Dhulster, Pascal
Guillochon, Didier
Nasri, Moncef
Food chemistry
en
2012
Text
Analysis of novel angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides from enzymatic hydrolysates of cuttlefish (Sepia officinalis) muscle proteins
Balti, Rafik
Nedjar-Arroume, Naima
Yaba Adjé, Estelle
Guillochon, Didier
Nasri, Moncef
Journal of agricultural and food chemistry
en
2010
Text
Three novel angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhitory peptides from cuttlefish (Sepia officinalis) using digestive proteases
Balti, Rafik
Nedjar-Arroume, Naima
Bougatef, Ali
Guillochon, Didier
Nasri, Moncef
Food research international
en
2010
Text
Influence of degree of hydrolysis on functional properties and angiotensin I-converting enzyme-inhibitory activity of protein hydrolysates from cuttlefish (Sepia officinalis) by-products
Balti, Rafik
Bougatef, Ali
El-Hadj Ali, Nedra
Zekri, Dorra
Barkia, Ahmed
Nasri, Moncef
Journal of the science of the food and agriculture
en
2010
Text
Comparative study on biochemical properties and antioxidative activity of cuttlefish (Sepia officinalis) protein hydrolysates produced by alcalase and Bacillus licheniformis NH1 proteases
Balti, Rafik
Bougatef, Ali
El-Hadj Ali, Nedra
Ktari, Naourez
Jellouli, Kemel
Nedjar-Arroume, Naima
Dhulster, Pascal
Nasri, Moncef
Journal of amino acids
en
2011
Text
Extraction and functional properties of gelatin from the skin of cuttlefish (Sepia officinalis) using smooth hound crude acid protease-aided process
Balti, Rafik
Jridi, Mourad
Sila, Assaad
Souissi, Nabil
Nedjar-Arroume, Naima
Guillochon, Didier
Nasri, Moncef
Food hydrocolloids
en
2011
Text
Balti
Rafik
Balti
1981-05-09
TN
162018304
http://www.theses.fr/2011LIL10164
2011LIL10164
2011-12-21
Ingénierie des Fonctions Biologiques
Lille 1
026404184
École nationale d'ingénieurs de Sfax (Tunisie)
MADS_ETABLISSEMENT_DE_COTUTELLE_1
109164970
Doctorat
Docteur es
oui
oui
Nedjar
Naïma
MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1
06098435X
Nasri
Moncef
MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2
162017944
École doctorale Sciences de la matière, du rayonnement et de l'environnement (Villeneuve d'Ascq, Nord)
MADS_ECOLE_DOCTORALE_1
148937330
ddc:660
École nationale d'ingénieurs de Sfax (Tunisie)
Nedjar
Naïma
Nasri
Moncef
École doctorale Sciences de la matière, du rayonnement et de l'environnement (Villeneuve d'Ascq, Nord)
PDF
6530863