Note ABES Valorisation des produits et co-produits de la seiche commune (Sepia officinalis) pour l'obtention de biomolécules à haute valeur ajoutée à usage alimentaire et nutraceutique Value added products from cuttlefish (Sepia officinalis) for food and nutraceutical applications Sepia officinalis 660.63 Seiches Protéases Biomolécules actives Antihypertenseurs Antioxydants Hydrolysats de protéines Gélatine Pêches Déchets -- Valorisation Enzymes -- Applications industrielles Le travail de la thèse s’inscrit dans le cadre de la valorisation enzymatique des produits et des co-produits de la pêche et ce dans l’optique de produire des fonctions et des produits de haute valeur ajoutée. Dans un premier temps, on s’est intéressé à la purification et la caractérisation biochimiques des protéases digestives (trypsine, chymotrypsine et cathepsine D) à partir de l’hépatopancréas de la seiche commune (S. officinalis). Ensuite, nous avons utilisé ces protéases digestives ainsi que d’autres protéases d’origine microbienne dans l’élaboration des hydrolysats protéiques enrichis en peptides bioactifs. 23 nouveaux peptides antihypertensifs ont été identifiés. Également, l’effet antihypertenseur in vivo de certains peptides a été prouvé. Dans un autre volet, on s’est intéressé à l’étude de l’influence de degré d’hydrolyse et le type d’enzyme sur les propriétés fonctionnelles et biologiques dans les hydrolysats protéiques préparés à partir des co-produits (peau et viscères) et le muscle de la seiche commune. Enfin, un procédé enzymatique destiné à l’extraction de la gélatine à partir de la peau de la seiche commune a été développé. L’étude comparative de certaines propriétés fonctionnelles et texturales de la gélatine extraite avec celle d’origine bovine commerciale a été aussi réalisée. The aim of this project was to improve the biotechnological exploitation of marine ressources to obtain value added products for food and nutraceutical applications. First, several digestives proteases (trypsin, chymotrypsin and cathepsin D) from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis) were purified and characterized. In the second part, these digestive proteases and other microbial proteases were used to generate protein hydrolysates enriched in bioactive peptides. 23 novel ACE inhibitory peptides were isolated and identified. In addition, the antihypertensive effect in vivo of some peptides was confirmed. The influence of the degree of hydrolysis and enzyme type on functional and bioactive properties of protein hydrolysates from cuttlefish by-products (skin and viscera) and muscle of the same species was studied. Finally, gelatin from the skin of cuttlefish was extracted using protease-aided process. The characteristics, functional and textural properties of this protein were investigated and compared to those ofcommercial bovine gelatin. Electronic Thesis or Dissertation Text fr en PDF 6530863 https://pepite-depot.univ-lille.fr/LIBRE/EDSMRE/2011/50376-2011-Balti.pdf https://theses.fr/2011LIL10164/abes A heat-stable trypsin from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis): purification and characterisation Balti, Rafik Barkia, Ahmed Bougatef, Ali Ktari, Naourez Nasri, Moncef Food chemistry en 2009 Text Cathepsin D from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis): purification and characterization Balti, Rafik Hmidet, Noomen Jellouli, Kemel Nedjar-Arroume, Naima Guillochon, Didier Nasri, Moncef Journal of agricultural and food chemistry en 2010 Text Chymotrypsin from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis) with high activity in the hydrolysis of long chain peptide substrates: purification and biochemical characterisation Balti, Rafik Bougherra, Fateh Bougatef, Ali Ben Khaled, Hayet Nedjar-Arroume, Naima Dhulster, Pascal Guillochon, Didier Nasri, Moncef Food chemistry en 2012 Text Analysis of novel angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides from enzymatic hydrolysates of cuttlefish (Sepia officinalis) muscle proteins Balti, Rafik Nedjar-Arroume, Naima Yaba Adjé, Estelle Guillochon, Didier Nasri, Moncef Journal of agricultural and food chemistry en 2010 Text Three novel angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhitory peptides from cuttlefish (Sepia officinalis) using digestive proteases Balti, Rafik Nedjar-Arroume, Naima Bougatef, Ali Guillochon, Didier Nasri, Moncef Food research international en 2010 Text Influence of degree of hydrolysis on functional properties and angiotensin I-converting enzyme-inhibitory activity of protein hydrolysates from cuttlefish (Sepia officinalis) by-products Balti, Rafik Bougatef, Ali El-Hadj Ali, Nedra Zekri, Dorra Barkia, Ahmed Nasri, Moncef Journal of the science of the food and agriculture en 2010 Text Comparative study on biochemical properties and antioxidative activity of cuttlefish (Sepia officinalis) protein hydrolysates produced by alcalase and Bacillus licheniformis NH1 proteases Balti, Rafik Bougatef, Ali El-Hadj Ali, Nedra Ktari, Naourez Jellouli, Kemel Nedjar-Arroume, Naima Dhulster, Pascal Nasri, Moncef Journal of amino acids en 2011 Text Extraction and functional properties of gelatin from the skin of cuttlefish (Sepia officinalis) using smooth hound crude acid protease-aided process Balti, Rafik Jridi, Mourad Sila, Assaad Souissi, Nabil Nedjar-Arroume, Naima Guillochon, Didier Nasri, Moncef Food hydrocolloids en 2011 Text Balti Rafik Balti 1981-05-09 TN 162018304 https://theses.fr/2011LIL10164 2011LIL10164 https://doi.org/10.70675/9c8908eeza113z4b31za0cez66aa1b2a645c 2011-12-21 Ingénierie des Fonctions Biologiques Lille 1 026404184 École nationale d'ingénieurs de Sfax (Tunisie) MADS_ETABLISSEMENT_DE_COTUTELLE_1 109164970 Doctorat Docteur es oui oui Nedjar Naïma MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 06098435X Nasri Moncef MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2 162017944 École doctorale Sciences de la matière, du rayonnement et de l'environnement (Lille ; 1992-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 148937330 ddc:660 École nationale d'ingénieurs de Sfax (Tunisie) Nedjar Naïma Nasri Moncef École doctorale Sciences de la matière, du rayonnement et de l'environnement (Villeneuve d'Ascq, Nord) PDF 6530863