Note ABES Détection de l’oestrus chez les bovins Estrus detection in cow Protéines de liaison d'odeurs Estrus Bovins Reproduction (biologie) Spectrométrie de masse Chromatographie en phase gazeuse Phéromones Détection de l'oestrus Dissertations académiques L’œstrus (ou chaleurs) est une période critique dans la mise en place des processus de reproduction au sein des élevages. Or, les techniques de détection actuelles s’avèrent lourdes à mettre en place, onéreuses et n’assurent pas une détection systématique de l’œstrus. Le mâle est capable de détecter l’œstrus par l’intermédiaire de signaux chimiques émis dans les urines de femelle. La connaissance de ces signaux, ainsi que de leurs protéines de liaison dans les tissus olfactifs devrait permettre le développement d’un biosenseur, permettant de détecter de façon automatique et précise les composés volatils émis par les femelles en œstrus. Afin de mettre en évidence les signaux chimiques de l’œstrus chez les bovins (Bos Taurus), des urines de vaches (30) ont été collectées à différents stades de leur cycle œstral. La composition chimique de ces urines a été déterminée par chromatographie en phase gazeuse couplée à la spectrométrie de masse. La comparaison des profils chimiques urinaires au cours de cycle œstral a permis l’identification d’une série de composés présents de façon spécifique aux stades pré-œstrus et/ou œstrus chez certains animaux. Une grande variabilité interindividuelle et entre les collectes a été observée. Aucune protéine impliquée dans la liaison des composés œstrus-spécifiques identifiés n’a pu être mise en évidence dans les urines des femelles émettrices. Chez l’animal détecteur, plusieurs isoformes de la protéine bovine de liaison aux odeurs (OBPb) ont pu être mises en évidence dans les tissus olfactifs. Des études biochimiques ont confirmé la phosphorylation d’un des variants de l’OBPb et la présence d’une chaîne N-glycannique sur la partie N-terminale de la protéine. L’existence d’une diversité d’OBPb suggère une spécificité de liaison de chaque isoforme vis-à-vis des ligands odorants. Leur propriété de liaison a été quantifiée par spectroscopie de fluorescence, ouvrant ainsi la voie à des études de relations structure-fonction de ces OBP. Estrus detection is the critical stage in livestock reproduction. Efficiency of artificial insemination, the major method of reproduction used in cattle, depends on the accurate detection of this short female stage. Currently used detection methods are quite expensive and insecure. This work aims to the elucidation of chemical communication involved in estrus detection by the male. Indeed, male can detect heats by olfactory cues emitted in urine of female. Identification of such chemical cues and their associated binding proteins in estrus behaviour will permit to develop new biotechnological tools as biosensors for estrus detection. To characterize estrus specific molecules, urine from 30 cows was collected at specific stages of the estrus cycle and their chemical composition has been assayed by GC/MS analysis. No systematic estrus specific compounds have been characterized, but we were able to characterize a few compounds as pre-estrus and/or estrus specific in some animals. Identified compounds remain to be tested for their biological activity and ability to elicit sexual behaviour to confirm their implication in estrus detection. No protein binding these molecules could be identified in urine. The urinary serum albumin, described in female elephant urine as a pheromone carrier protein, was characterized. The study of protein in the olfactory area led us to identify several isoforms of bovine Odorant Binding Protein (bOBP), in male and female olfactory tissues. Isoforms can be distinguished by their post-translational modifications. Biochemical experiments showed phosphorylation on one bOBP variant and a N-glycan is present at the N-terminus of the protein. Existence of various bOBP isoforms suggests function specificity, in particular in their binding properties. Spectroscopic fluorescence experiments were performed to analyze the structure-function relationships between the various bOBP isoforms and odorant molecules to ascertain this hypothesis. Electronic Thesis or Dissertation Text fr en PDF 21644120 https://pepite-depot.univ-lille.fr/ToutIDP/EDBSL/2009/50376-2009-Ledanvic.pdf Phenylalanine 35 and tyrosine 82 are involved in the uptake and release of ligand by porcine odorant-binding protein Patricia Nagnan-Le Meillour Philippe Lagant Jean-Paul Cornard Biochimica et Biophysica Acta 2009 Text Natural ligands of porcine olfactory binding proteins Chrystelle Le Danvic Gaelle Guiraudie-Capraz Djamel Abderrahmani Journal of Chemical Ecology 2009 Text Phosphorylation of native porcine olfactory binding proteins Patricia Nagnan-Le Meillour Chrystelle Le Danvic Fanny Brimau Journal of Chemical Ecology 2009 Text Le Danvic Chrystelle Le Danvic 1980-05-16 FR 124577156 https://theses.fr/2009LIL10185 2009LIL10185 https://doi.org/10.70675/4dc06db2z8ed5z4db4z8e7bz40ac43228953 2009-09-30 Biologie des populations Lille 1 026404184 Doctorat Docteur es oui oui Nagnan-Le Meillour Patricia MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 077633547 Humblot Patrice MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2 140849548 École graduée Biologie-Santé (Lille ; 2000-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 147705126 ddc:570 Nagnan-Le Meillour Patricia Humblot Patrice École doctorale Biologie-Santé (Lille) PDF 21644120